fbpx
วิกิพีเดีย

SERPINB10

เซอร์ปิน บี10 (อังกฤษ: Serpin peptidase inhibitor, clade B, member 10 หรือ SERPINB10) เป็นโปรตีนของมนุษย์ และเป็นโปรตีนสมาชิกลำดับที่ 10 ในเคลดบีของมหาวงศ์เซอร์ปิน ถูกถอดรหัสได้จากยีน SERPINB10 บนโครโมโซมคู่ที่ 18

SERPINB10
Identifiers
AliasesSERPINB10, PI-10, PI10, serpin family B member 10
External IDsOMIM: 602058 HomoloGene: 68430 GeneCards: SERPINB10
Gene location (Human)
Chr.Chromosome 18 (human)
Band18q22.1Start63,897,174 bp
End63,936,111 bp
Orthologs
SpeciesHumanMouse
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_005024

n/a

RefSeq (protein)

NP_005015

n/a

Location (UCSC)Chr 18: 63.9 – 63.94 Mbn/a
PubMed searchn/a
Wikidata
View/Edit Human

หน้าที่

โดยปกติแล้ว โปรตีนในมหาวงศ์เซอร์ปินจะทำงานควบคุมกระบวนต่างๆของเซลล์ได้อย่างหลากหลาย ทั้งภายในและภายนอกเซลล์ เช่น กระตุ้นระบบคอมพลีเมนต์, ควบคุมกระบวนการการละลายลิ่มเลือดและการจับลิ่มของเลือด, ควบคุมระบบการเปลี่ยนแปรรูปของเซลล์, กดการเจริญของเนื้องอก, ควบคุมสมกุลการเกิดอะพอพโทซิสและการเคลื่อนที่ของเซลล์ โดยโครงสร้างของเซอร์ปินนั้นเป็นโครงสร้างโปรตีนตติยภูมิที่มีความหลากหลายต่ำมาก (well conserved) ซึ่งจะประกอบไปด้วยแผ่นบีตา 3 แผ่น และเกลียวอัลฟา 8 หรือ 9 เกลียว ส่วนสำคัญของโมเลกุลเซอร์ปีนที่ใช้ในการเข้าทำปฏิกิริยานั้นประกอบไปด้วยวงศูนย์ปฏิกิริยา (reactive center loop; RCL) ที่เชื่อมต่ออยู่กับแผ่นบีตา A และ C โดย Protease inhibitor-10 (PI10 หรือ SERPINB10) จัดเป็นสมาชิกหนึ่งในวงศ์ย่อยของเคลดบี (โอแวลบูมิน) ซึ่งมีความเกี่ยวเนื่องสัมพันธ์เป็นอย่างมากกับ Serpin PI1 ต้นแบบ (MIM 107400) โดยการวิเคราะห์หลักฐานกายวิภาคเปรียบเทียบพบว่า ทั้งเซอร์ปิน บี10 และเซอร์ปิน PI1 ต้นแบบนั้น มีการพัฒนาโครงสร้างมาจากจุดกำเนิดเดียวกันแต่ทำหน้าที่ต่างกัน (homology) และคล้ายกับโอแวลบูมินที่พบในไข่ไก่ กล่าวคือ ขาดส่วนต่อขยายที่ปลาย N- และปลาย C-, ไม่มีเปปไทด์ส่งสัญญาณ และมีหมู่ของซีรีนเป็นส่วนประกอบก่อนตำแหน่งท้ายสุด แทนที่จะเป็นแอสพาราจีน

อ้างอิง

  1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000242550 - Ensembl, May 2017
  2. "Human PubMed Reference:".
  3. "Entrez Gene: Serpin peptidase inhibitor, clade B (ovalbumin), member 10".
  4. Huber R, Carrell RW (November 1989). "Implications of the three-dimensional structure of alpha 1-antitrypsin for structure and function of serpins". Biochemistry. 28 (23): 8951–66. doi:10.1021/bi00449a001. PMID 2690952.
  5. * Bartuski AJ, Kamachi Y, Schick C, Overhauser J, Silverman GA (August 1997). "Cytoplasmic antiproteinase 2 (PI8) and bomapin (PI10) map to the serpin cluster at 18q21.3". Genomics. 43 (3): 321–8. doi:10.1006/geno.1997.4827. PMID 9268635.

แหล่งข้อมูลอื่น

  • Chuang TL, Schleef RR (April 1999). "Identification of a nuclear targeting domain in the insertion between helices C and D in protease inhibitor-10". The Journal of Biological Chemistry. 274 (16): 11194–8. doi:10.1074/jbc.274.16.11194. PMID 10196205.
  • Lindskog C, Korsgren O, Pontén F, Eriksson JW, Johansson L, Danielsson A (May 2012). "Novel pancreatic beta cell-specific proteins: antibody-based proteomics for identification of new biomarker candidates". Journal of Proteomics. 75 (9): 2611–20. doi:10.1016/j.jprot.2012.03.008. PMID 22465717.
  • Schleef RR, Chuang TL (August 2000). "Protease inhibitor 10 inhibits tumor necrosis factor alpha -induced cell death. Evidence for the formation of intracellular high M(r) protease inhibitor 10-containing complexes". The Journal of Biological Chemistry. 275 (34): 26385–9. doi:10.1074/jbc.C000389200. PMID 10871600.
  • Przygodzka P, Ramstedt B, Tengel T, Larsson G, Wilczynska M (April 2010). "Bomapin is a redox-sensitive nuclear serpin that affects responsiveness of myeloid progenitor cells to growth environment". BMC Cell Biology. 11: 30. doi:10.1186/1471-2121-11-30. PMC 2874763. PMID 20433722.
  • Shioji G, Ezura Y, Nakajima T, Ohgaki K, Fujiwara H, Kubota Y, Ichikawa T, Inoue K, Shuin T, Habuchi T, Ogawa O, Nishimura T, Emi M (2005). "Nucleotide variations in genes encoding plasminogen activator inhibitor-2 and serine proteinase inhibitor B10 associated with prostate cancer". Journal of Human Genetics. 50 (10): 507–15. doi:10.1007/s10038-005-0285-1. PMID 16172807.
  • Riewald M, Schleef RR (November 1995). "Molecular cloning of bomapin (protease inhibitor 10), a novel human serpin that is expressed specifically in the bone marrow". The Journal of Biological Chemistry. 270 (45): 26754–7. doi:10.1074/jbc.270.45.26754. PMID 7592909.

บทความนี้รวบรวมข้อมูลจากหอสมุดแพทยศาสตร์แห่งชาติอเมริกัน ซึ่งจัดเป็นสาธารณสมบัติ

serpinb10, เซอร, งกฤษ, serpin, peptidase, inhibitor, clade, member, หร, เป, นโปรต, นของมน, ษย, และเป, นโปรต, นสมาช, กลำด, บท, ในเคลดบ, ของมหาวงศ, เซอร, กถอดรห, สได, จากย, บนโครโมโซมค, identifiersaliases, pi10, serpin, family, member, 10external, idsomim, 60205. esxrpin bi10 xngkvs Serpin peptidase inhibitor clade B member 10 hrux SERPINB10 epnoprtinkhxngmnusy aelaepnoprtinsmachikladbthi 10 inekhldbikhxngmhawngsesxrpin thukthxdrhsidcakyin SERPINB10 bnokhromosmkhuthi 18 3 SERPINB10IdentifiersAliasesSERPINB10 PI 10 PI10 serpin family B member 10External IDsOMIM 602058 HomoloGene 68430 GeneCards SERPINB10Gene location Human Chr Chromosome 18 human 1 Band18q22 1Start63 897 174 bp 1 End63 936 111 bp 1 Gene ontologyMolecular function peptidase inhibitor activity serine type endopeptidase inhibitor activityCellular component isothphlasum phaynxkesll eyuxhumesll secretory granule membrane ficolin 1 rich granule membrane niwekhliysesllBiological process negative regulation of peptidase activity negative regulation of endopeptidase activity neutrophil degranulation karkhwbkhumechinglbtxxaphxphothsisSources Amigo QuickGOOrthologsSpeciesHumanMouseEntrez5273n aEnsemblENSG00000242550n aUniProtP48595n aRefSeq mRNA NM 005024n aRefSeq protein NP 005015n aLocation UCSC Chr 18 63 9 63 94 Mbn aPubMed search 2 n aWikidataView Edit Humanhnathi aekikhodypktiaelw oprtininmhawngsesxrpincathangankhwbkhumkrabwntangkhxngesllidxyanghlakhlay thngphayinaelaphaynxkesll echn kratunrabbkhxmphliemnt khwbkhumkrabwnkarkarlalaylimeluxdaelakarcblimkhxngeluxd khwbkhumrabbkarepliynaeprrupkhxngesll kdkarecriykhxngenuxngxk khwbkhumsmkulkarekidxaphxphothsisaelakarekhluxnthikhxngesll odyokhrngsrangkhxngesxrpinnnepnokhrngsrangoprtinttiyphumithimikhwamhlakhlaytamak well conserved sungcaprakxbipdwyaephnbita 3 aephn aelaekliywxlfa 8 hrux 9 ekliyw 4 swnsakhykhxngomelkulesxrpinthiichinkarekhathaptikiriyannprakxbipdwywngsunyptikiriya reactive center loop RCL thiechuxmtxxyukbaephnbita A aela C ody Protease inhibitor 10 PI10 hrux SERPINB10 cdepnsmachikhnunginwngsyxykhxngekhldbi oxaewlbumin sungmikhwamekiywenuxngsmphnthepnxyangmakkb Serpin PI1 tnaebb MIM 107400 odykarwiekhraahhlkthankaywiphakhepriybethiybphbwa thngesxrpin bi10 aelaesxrpin PI1 tnaebbnn mikarphthnaokhrngsrangmacakcudkaenidediywknaetthahnathitangkn homology aelakhlaykboxaewlbuminthiphbinikhik klawkhux khadswntxkhyaythiplay N aelaplay C immieppithdsngsyyan aelamihmukhxngsirinepnswnprakxbkxntaaehnngthaysud aethnthicaepnaexspharacin 5 xangxing aekikh 1 0 1 1 1 2 GRCh38 Ensembl release 89 ENSG00000242550 Ensembl May 2017 Human PubMed Reference Entrez Gene Serpin peptidase inhibitor clade B ovalbumin member 10 Huber R Carrell RW November 1989 Implications of the three dimensional structure of alpha 1 antitrypsin for structure and function of serpins Biochemistry 28 23 8951 66 doi 10 1021 bi00449a001 PMID 2690952 Bartuski AJ Kamachi Y Schick C Overhauser J Silverman GA August 1997 Cytoplasmic antiproteinase 2 PI8 and bomapin PI10 map to the serpin cluster at 18q21 3 Genomics 43 3 321 8 doi 10 1006 geno 1997 4827 PMID 9268635 aehlngkhxmulxun aekikhChuang TL Schleef RR April 1999 Identification of a nuclear targeting domain in the insertion between helices C and D in protease inhibitor 10 The Journal of Biological Chemistry 274 16 11194 8 doi 10 1074 jbc 274 16 11194 PMID 10196205 Lindskog C Korsgren O Ponten F Eriksson JW Johansson L Danielsson A May 2012 Novel pancreatic beta cell specific proteins antibody based proteomics for identification of new biomarker candidates Journal of Proteomics 75 9 2611 20 doi 10 1016 j jprot 2012 03 008 PMID 22465717 Schleef RR Chuang TL August 2000 Protease inhibitor 10 inhibits tumor necrosis factor alpha induced cell death Evidence for the formation of intracellular high M r protease inhibitor 10 containing complexes The Journal of Biological Chemistry 275 34 26385 9 doi 10 1074 jbc C000389200 PMID 10871600 Przygodzka P Ramstedt B Tengel T Larsson G Wilczynska M April 2010 Bomapin is a redox sensitive nuclear serpin that affects responsiveness of myeloid progenitor cells to growth environment BMC Cell Biology 11 30 doi 10 1186 1471 2121 11 30 PMC 2874763 PMID 20433722 Shioji G Ezura Y Nakajima T Ohgaki K Fujiwara H Kubota Y Ichikawa T Inoue K Shuin T Habuchi T Ogawa O Nishimura T Emi M 2005 Nucleotide variations in genes encoding plasminogen activator inhibitor 2 and serine proteinase inhibitor B10 associated with prostate cancer Journal of Human Genetics 50 10 507 15 doi 10 1007 s10038 005 0285 1 PMID 16172807 Riewald M Schleef RR November 1995 Molecular cloning of bomapin protease inhibitor 10 a novel human serpin that is expressed specifically in the bone marrow The Journal of Biological Chemistry 270 45 26754 7 doi 10 1074 jbc 270 45 26754 PMID 7592909 bthkhwamnirwbrwmkhxmulcakhxsmudaephthysastraehngchatixemrikn sungcdepnsatharnsmbti bthkhwamniekiywkhxngkbyinbnokhromosmkhuthi 18 aelaepnbthkhwamthikalngrxephimetimkhxmul khunsamarthchwyephimetimkhxmulinswnniidekhathungcak https th wikipedia org w index php title SERPINB10 amp oldid 9092949, wikipedia, วิกิ หนังสือ, หนังสือ, ห้องสมุด,

บทความ

, อ่าน, ดาวน์โหลด, ฟรี, ดาวน์โหลดฟรี, mp3, วิดีโอ, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, รูปภาพ, เพลง, เพลง, หนัง, หนังสือ, เกม, เกม