fbpx
วิกิพีเดีย

นิวโรเซอร์ปิน

นิวโรเซอร์ปิน หรือ เซอร์ปิน ไอ1 (อังกฤษ: Neuroserpin: SERPINI1 หรือ Serpin I1) เป็นโปรตีนของมนุษย์ และเป็นโปรตีนสมาชิกลำดับที่ 1 ในเคลดไอของมหาวงศ์เซอร์ปิน (Serpin family I member 1) ถูกถอดรหัสได้จากยีน SERPINI1 บนโครโมโซมคู่ที่ 3 ออกฤทธิ์ต้านการทำงานของเอนไซม์ซีรีนโปรตีเอส ซึ่งเกี่ยวเนื่องกับกระบวนการของเซลล์หลายอย่าง นิวโรเซอร์ปินถูกค้นพบครั้งแรกในปี ค.ศ. 1989 จากกลุ่มสารที่ถูกหลั่งออกมาจากแอกซอนของปมประสาทรากหลัง โดยโปรตีนชนิดนี้จะแสดงออกในขั้นท้ายของการกำเนิดประสาท (neurogenesis) ระหว่างกระบวนการสร้างจุดประสานประสาท (Synaptogenesis)

SERPINI1
Available structures
PDBHuman UniProt search: PDBe RCSB
Identifiers
AliasesSERPINI1, PI12, neuroserpin, serpin family I member 1, HNS-S2, HNS-S1
External IDsOMIM: 602445 HomoloGene: 21045 GeneCards: SERPINI1
Gene location (Human)
Chr.Chromosome 3 (human)
Band3q26.1Start167,735,243 bp
End167,825,569 bp
RNA expression pattern
More reference expression data
Orthologs
SpeciesHumanMouse
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_005025
NM_001122752

n/a

RefSeq (protein)

NP_001116224
NP_005016

n/a

Location (UCSC)Chr 3: 167.74 – 167.83 Mbn/a
PubMed searchn/a
Wikidata
View/Edit Human

การกลายพันธุ์ของยีน SERPINI1 ที่ทำหน้าที่ควบคุมการแสดงออกของนิวโรเซอร์ปิน มีความสัมพันธ์กับการเกิดโรคสมองฝ่อสาเหตุกรรมพันธุ์จากการสะสมของนิวโรเซอร์ปิน (Familial encephalopathy with neuroserpin inclusion bodies; FENIB) ซึ่งจะทำให้เกิดความบกพร่องทางสติปัญญาและอาการชักได้

อันตรกิริยา

การทดสอบในหลอดทดลองพยว่านิวโรเซอร์ปินสามารถเกิดอันตรกิริยากับตัวกระตุ้นพลาสมิโนเจนจากเนื้อเยื่อ (Tissue plasminogen activator; tPA หรือ PLAT) ได้ดี ซึ่งแตกต่างสารยับยั้งตัวกระตุ้นพลาสมิโนเจนชนิดอื่นๆ ที่มักมีประสิทธิภาพในการยับยั้งตัวกระตุ้นพลาสมิโนเจนชนิดยูโรไคเนส (Urokinase หรือ urokinase-type plasminogen activator; uPA) มากกว่า

ดูเพิ่ม

อ้างอิง

  1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000163536 - Ensembl, May 2017
  2. "Human PubMed Reference:".
  3. "Entrez Gene: SERPINI1 serpin peptidase inhibitor, clade I (neuroserpin), member 1".
  4. Cassandra L. Kniffin (2008). . Omim.org. Online Mendelian Inheritance in Man. คลังข้อมูลเก่า เก็บจาก แหล่งเดิม เมื่อ 7 October 2020. สืบค้นเมื่อ 7 October 2020.
  5. National Library of Medicine. Genetics Home Reference - Familial encephalopathy with neuroserpin inclusion bodies
  6. Parmar, Parmjeet K; Coates Leigh C; Pearson John F; Hill Rena M; Birch Nigel P (September 2002). "Neuroserpin regulates neurite outgrowth in nerve growth factor-treated PC12 cells". J. Neurochem. 82 (6): 1406–15. doi:10.1046/j.1471-4159.2002.01100.x. ISSN 0022-3042. PMID 12354288.
  7. Hastings GA, Coleman TA, Haudenschild CC, และคณะ (December 1997). "Neuroserpin, a brain-associated inhibitor of tissue plasminogen activator is localized primarily in neurons. Implications for the regulation of motor learning and neuronal survival". Journal of Biological Chemistry. 272 (52): 33062–7. doi:10.1074/jbc.272.52.33062. ISSN 0021-9258.

แหล่งข้อมูลอื่น

  • Yepes M; Lawrence DA (2004). "Neuroserpin: a selective inhibitor of tissue-type plasminogen activator in the central nervous system". Thromb. Haemost. 91 (3): 457–64. doi:10.1160/TH03-12-0766. PMID 14983220.
  • Schrimpf SP, Bleiker AJ, Brecevic L, และคณะ (1997). "Human neuroserpin (PI12): cDNA cloning and chromosomal localization to 3q26". Genomics. 40 (1): 55–62. doi:10.1006/geno.1996.4514. PMID 9070919.
  • Hastings GA, Coleman TA, Haudenschild CC, และคณะ (1998). "Neuroserpin, a brain-associated inhibitor of tissue plasminogen activator is localized primarily in neurons. Implications for the regulation of motor learning and neuronal survival". J. Biol. Chem. 272 (52): 33062–7. doi:10.1074/jbc.272.52.33062. PMID 9407089.
  • Davis RL, Shrimpton AE, Holohan PD, และคณะ (1999). "Familial dementia caused by polymerization of mutant neuroserpin". Nature. 401 (6751): 376–9. doi:10.1038/43894. PMID 10517635.
  • Chang WS, Chang NT, Lin SC, และคณะ (2000). "Tissue-specific cancer-related serpin gene cluster at human chromosome band 3q26". Genes Chromosomes Cancer. 29 (3): 240–55. doi:10.1002/1098-2264(2000)9999:9999<::AID-GCC1029>3.0.CO;2-A. PMID 10992299.
  • Belorgey D; Crowther DC; Mahadeva R; Lomas DA (2002). "Mutant Neuroserpin (S49P) that causes familial encephalopathy with neuroserpin inclusion bodies is a poor proteinase inhibitor and readily forms polymers in vitro". J. Biol. Chem. 277 (19): 17367–73. doi:10.1074/jbc.M200680200. PMID 11880376.
  • Davis RL, Shrimpton AE, Carrell RW, และคณะ (2002). "Association between conformational mutations in neuroserpin and onset and severity of dementia". Lancet. 359 (9325): 2242–7. doi:10.1016/S0140-6736(02)09293-0. PMID 12103288.
  • Barker-Carlson K; Lawrence DA; Schwartz BS (2003). "Acyl-enzyme complexes between tissue-type plasminogen activator and neuroserpin are short-lived in vitro". J. Biol. Chem. 277 (49): 46852–7. doi:10.1074/jbc.M207740200. PMID 12228252.
  • Parmar PK, Coates LC, Pearson JF, และคณะ (2002). "Neuroserpin regulates neurite outgrowth in nerve growth factor-treated PC12 cells". J. Neurochem. 82 (6): 1406–15. doi:10.1046/j.1471-4159.2002.01100.x. PMID 12354288.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, และคณะ (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. Bibcode:2002PNAS...9916899M. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
  • Miranda E; Römisch K; Lomas DA (2004). "Mutants of neuroserpin that cause dementia accumulate as polymers within the endoplasmic reticulum". J. Biol. Chem. 279 (27): 28283–91. doi:10.1074/jbc.M313166200. PMID 15090543.
  • Teesalu T, Kulla A, Simisker A, และคณะ (2005). "Tissue plasminogen activator and neuroserpin are widely expressed in the human central nervous system". Thromb. Haemost. 92 (2): 358–68. doi:10.1160/TH02-12-0310. PMID 15269833.
  • Belorgey D, Sharp LK, Crowther DC, และคณะ (2004). "Neuroserpin Portland (Ser52Arg) is trapped as an inactive intermediate that rapidly forms polymers: implications for the epilepsy seen in the dementia FENIB". Eur. J. Biochem. 271 (16): 3360–7. doi:10.1111/j.1432-1033.2004.04270.x. PMID 15291813.
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, และคณะ (2004). "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. doi:10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334.
  • Onda M; Belorgey D; Sharp LK; Lomas DA (2005). "Latent S49P neuroserpin forms polymers in the dementia familial encephalopathy with neuroserpin inclusion bodies". J. Biol. Chem. 280 (14): 13735–41. doi:10.1074/jbc.M413282200. PMID 15664988.
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, และคณะ (2005). "Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network". Nature. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005Natur.437.1173R. doi:10.1038/nature04209. PMID 16189514.
  • Kinghorn KJ, Crowther DC, Sharp LK, และคณะ (2006). "Neuroserpin binds Abeta and is a neuroprotective component of amyloid plaques in Alzheimer disease". J. Biol. Chem. 281 (39): 29268–77. doi:10.1074/jbc.M600690200. PMID 16849336.
  • Chen PY, Chang WS, Chou RH, และคณะ (2007). "Two non-homologous brain diseases-related genes, SERPINI1 and PDCD10, are tightly linked by an asymmetric bidirectional promoter in an evolutionarily conserved manner". BMC Mol. Biol. 8: 2. doi:10.1186/1471-2199-8-2. PMC 1796892. PMID 17212813.
  • Gourfinkel-An I, Duyckaerts C, Camuzat A, และคณะ (2007). "Clinical and neuropathologic study of a French family with a mutation in the neuroserpin gene". Neurology. 69 (1): 79–83. doi:10.1212/01.wnl.0000265052.99144.b5. PMID 17606885.
  • ฐานข้อมูลออนไลน์ MEROPS สำหรับเปปทิเดส และสารยับยั้งเปปทิเดส: I04.025

วโรเซอร, หร, เซอร, ไอ1, งกฤษ, neuroserpin, serpini1, หร, serpin, เป, นโปรต, นของมน, ษย, และเป, นโปรต, นสมาช, กลำด, บท, ในเคลดไอของมหาวงศ, เซอร, serpin, family, member, กถอดรห, สได, จากย, serpini1, บนโครโมโซมค, ออกฤทธ, านการทำงานของเอนไซม, นโปรต, เอส, งเก, ยวเน. niworesxrpin hrux esxrpin ix1 xngkvs Neuroserpin SERPINI1 hrux Serpin I1 epnoprtinkhxngmnusy aelaepnoprtinsmachikladbthi 1 inekhldixkhxngmhawngsesxrpin Serpin family I member 1 thukthxdrhsidcakyin SERPINI1 bnokhromosmkhuthi 3 xxkvththitankarthangankhxngexnismsirinoprtiexs sungekiywenuxngkbkrabwnkarkhxngesllhlayxyang 3 niworesxrpinthukkhnphbkhrngaerkinpi kh s 1989 cakklumsarthithukhlngxxkmacakaexksxnkhxngpmprasathrakhlng 4 odyoprtinchnidnicaaesdngxxkinkhnthaykhxngkarkaenidprasath neurogenesis rahwangkrabwnkarsrangcudprasanprasath Synaptogenesis 3 SERPINI1Available structuresPDBHuman UniProt search PDBe RCSBList of PDB id codes3F02 3F5N 3FGQIdentifiersAliasesSERPINI1 PI12 neuroserpin serpin family I member 1 HNS S2 HNS S1External IDsOMIM 602445 HomoloGene 21045 GeneCards SERPINI1Gene location Human Chr Chromosome 3 human 1 Band3q26 1Start167 735 243 bp 1 End167 825 569 bp 1 RNA expression patternMore reference expression dataGene ontologyMolecular function peptidase inhibitor activity serine type endopeptidase inhibitor activityCellular component extracellular region exkososmchnidphaynxkesll secretory granule lumen neuronal cell body cytoplasmic vesicle lumen phaynxkesll GO 0016023 cytoplasmic vesicle perikaryonBiological process central nervous system development negative regulation of peptidase activity regulation of cell adhesion peripheral nervous system development negative regulation of endopeptidase activity positive regulation of neuron projection developmentSources Amigo QuickGOOrthologsSpeciesHumanMouseEntrez5274n aEnsemblENSG00000163536n aUniProtQ99574n aRefSeq mRNA NM 005025NM 001122752n aRefSeq protein NP 001116224NP 005016n aLocation UCSC Chr 3 167 74 167 83 Mbn aPubMed search 2 n aWikidataView Edit Humankarklayphnthukhxngyin SERPINI1 thithahnathikhwbkhumkaraesdngxxkkhxngniworesxrpin mikhwamsmphnthkbkarekidorkhsmxngfxsaehtukrrmphnthucakkarsasmkhxngniworesxrpin Familial encephalopathy with neuroserpin inclusion bodies FENIB sungcathaihekidkhwambkphrxngthangstipyyaaelaxakarchkid 5 enuxha 1 xntrkiriya 2 duephim 3 xangxing 4 aehlngkhxmulxunxntrkiriya aekikhkarthdsxbinhlxdthdlxngphywaniworesxrpinsamarthekidxntrkiriyakbtwkratunphlasmionecncakenuxeyux Tissue plasminogen activator tPA hrux PLAT iddi 6 7 sungaetktangsarybyngtwkratunphlasmionecnchnidxun thimkmiprasiththiphaphinkarybyngtwkratunphlasmionecnchnidyuorikhens Urokinase hrux urokinase type plasminogen activator uPA makkwa 7 duephim aekikhesxrpinxangxing aekikh 1 0 1 1 1 2 GRCh38 Ensembl release 89 ENSG00000163536 Ensembl May 2017 Human PubMed Reference 3 0 3 1 Entrez Gene SERPINI1 serpin peptidase inhibitor clade I neuroserpin member 1 Cassandra L Kniffin 2008 Serine Protease Inhibitor Clade I Member 1 SERPINI1 Omim org Online Mendelian Inheritance in Man khlngkhxmuleka ekbcak aehlngedim emux 7 October 2020 subkhnemux 7 October 2020 National Library of Medicine Genetics Home Reference Familial encephalopathy with neuroserpin inclusion bodies Parmar Parmjeet K Coates Leigh C Pearson John F Hill Rena M Birch Nigel P September 2002 Neuroserpin regulates neurite outgrowth in nerve growth factor treated PC12 cells J Neurochem 82 6 1406 15 doi 10 1046 j 1471 4159 2002 01100 x ISSN 0022 3042 PMID 12354288 7 0 7 1 Hastings GA Coleman TA Haudenschild CC aelakhna December 1997 Neuroserpin a brain associated inhibitor of tissue plasminogen activator is localized primarily in neurons Implications for the regulation of motor learning and neuronal survival Journal of Biological Chemistry 272 52 33062 7 doi 10 1074 jbc 272 52 33062 ISSN 0021 9258 aehlngkhxmulxun aekikhYepes M Lawrence DA 2004 Neuroserpin a selective inhibitor of tissue type plasminogen activator in the central nervous system Thromb Haemost 91 3 457 64 doi 10 1160 TH03 12 0766 PMID 14983220 Schrimpf SP Bleiker AJ Brecevic L aelakhna 1997 Human neuroserpin PI12 cDNA cloning and chromosomal localization to 3q26 Genomics 40 1 55 62 doi 10 1006 geno 1996 4514 PMID 9070919 Hastings GA Coleman TA Haudenschild CC aelakhna 1998 Neuroserpin a brain associated inhibitor of tissue plasminogen activator is localized primarily in neurons Implications for the regulation of motor learning and neuronal survival J Biol Chem 272 52 33062 7 doi 10 1074 jbc 272 52 33062 PMID 9407089 Davis RL Shrimpton AE Holohan PD aelakhna 1999 Familial dementia caused by polymerization of mutant neuroserpin Nature 401 6751 376 9 doi 10 1038 43894 PMID 10517635 Chang WS Chang NT Lin SC aelakhna 2000 Tissue specific cancer related serpin gene cluster at human chromosome band 3q26 Genes Chromosomes Cancer 29 3 240 55 doi 10 1002 1098 2264 2000 9999 9999 lt AID GCC1029 gt 3 0 CO 2 A PMID 10992299 Belorgey D Crowther DC Mahadeva R Lomas DA 2002 Mutant Neuroserpin S49P that causes familial encephalopathy with neuroserpin inclusion bodies is a poor proteinase inhibitor and readily forms polymers in vitro J Biol Chem 277 19 17367 73 doi 10 1074 jbc M200680200 PMID 11880376 Davis RL Shrimpton AE Carrell RW aelakhna 2002 Association between conformational mutations in neuroserpin and onset and severity of dementia Lancet 359 9325 2242 7 doi 10 1016 S0140 6736 02 09293 0 PMID 12103288 Barker Carlson K Lawrence DA Schwartz BS 2003 Acyl enzyme complexes between tissue type plasminogen activator and neuroserpin are short lived in vitro J Biol Chem 277 49 46852 7 doi 10 1074 jbc M207740200 PMID 12228252 Parmar PK Coates LC Pearson JF aelakhna 2002 Neuroserpin regulates neurite outgrowth in nerve growth factor treated PC12 cells J Neurochem 82 6 1406 15 doi 10 1046 j 1471 4159 2002 01100 x PMID 12354288 Strausberg RL Feingold EA Grouse LH aelakhna 2003 Generation and initial analysis of more than 15 000 full length human and mouse cDNA sequences Proc Natl Acad Sci U S A 99 26 16899 903 Bibcode 2002PNAS 9916899M doi 10 1073 pnas 242603899 PMC 139241 PMID 12477932 Miranda E Romisch K Lomas DA 2004 Mutants of neuroserpin that cause dementia accumulate as polymers within the endoplasmic reticulum J Biol Chem 279 27 28283 91 doi 10 1074 jbc M313166200 PMID 15090543 Teesalu T Kulla A Simisker A aelakhna 2005 Tissue plasminogen activator and neuroserpin are widely expressed in the human central nervous system Thromb Haemost 92 2 358 68 doi 10 1160 TH02 12 0310 PMID 15269833 Belorgey D Sharp LK Crowther DC aelakhna 2004 Neuroserpin Portland Ser52Arg is trapped as an inactive intermediate that rapidly forms polymers implications for the epilepsy seen in the dementia FENIB Eur J Biochem 271 16 3360 7 doi 10 1111 j 1432 1033 2004 04270 x PMID 15291813 Gerhard DS Wagner L Feingold EA aelakhna 2004 The status quality and expansion of the NIH full length cDNA project the Mammalian Gene Collection MGC Genome Res 14 10B 2121 7 doi 10 1101 gr 2596504 PMC 528928 PMID 15489334 Onda M Belorgey D Sharp LK Lomas DA 2005 Latent S49P neuroserpin forms polymers in the dementia familial encephalopathy with neuroserpin inclusion bodies J Biol Chem 280 14 13735 41 doi 10 1074 jbc M413282200 PMID 15664988 Rual JF Venkatesan K Hao T aelakhna 2005 Towards a proteome scale map of the human protein protein interaction network Nature 437 7062 1173 8 Bibcode 2005Natur 437 1173R doi 10 1038 nature04209 PMID 16189514 Kinghorn KJ Crowther DC Sharp LK aelakhna 2006 Neuroserpin binds Abeta and is a neuroprotective component of amyloid plaques in Alzheimer disease J Biol Chem 281 39 29268 77 doi 10 1074 jbc M600690200 PMID 16849336 Chen PY Chang WS Chou RH aelakhna 2007 Two non homologous brain diseases related genes SERPINI1 and PDCD10 are tightly linked by an asymmetric bidirectional promoter in an evolutionarily conserved manner BMC Mol Biol 8 2 doi 10 1186 1471 2199 8 2 PMC 1796892 PMID 17212813 Gourfinkel An I Duyckaerts C Camuzat A aelakhna 2007 Clinical and neuropathologic study of a French family with a mutation in the neuroserpin gene Neurology 69 1 79 83 doi 10 1212 01 wnl 0000265052 99144 b5 PMID 17606885 thankhxmulxxniln MEROPS sahrbeppthieds aelasarybyngeppthieds I04 025 bthkhwamniekiywkhxngkbyinbnokhromosmkhuthi 3 aelaepnbthkhwamthikalngrxephimetimkhxmul khunsamarthchwyephimetimkhxmulinswnniid ekhathungcak https th wikipedia org w index php title niworesxrpin amp oldid 9088860, wikipedia, วิกิ หนังสือ, หนังสือ, ห้องสมุด,

บทความ

, อ่าน, ดาวน์โหลด, ฟรี, ดาวน์โหลดฟรี, mp3, วิดีโอ, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, รูปภาพ, เพลง, เพลง, หนัง, หนังสือ, เกม, เกม