fbpx
วิกิพีเดีย

เฟรเดอริก แซงเงอร์

ตุลาคม 30, 2022

เฟรเดอริก แซงเงอร์ OM CH CBE FRS FAA (อังกฤษ: Frederick Sanger; /ˈsæŋər/; 13 สิงหาคม ค.ศ. 1918 – 19 พฤศจิกายน ค.ศ. 2013) เป็นนักชีวเคมีชาวอังกฤษผู้ได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีสองครั้งเป็นคนแรก (คนที่สองได้แก่คาร์ล แบร์รี ชาร์เพลส ในขณะที่อีกคนหนึ่งที่ได้รับรางวัลโนเบลสองครั้งในสาขาเดียวกันได้แก่จอห์น บาร์ดีนในสาขาฟิสิกส์) และเป็นหนึ่งในห้าคนที่ได้รับรางวัลโนเบลสองครั้ง ใน ค.ศ. 1958 เขาได้รับรางวัลจากการวิเคราะห์หาโครงสร้างของโปรตีนหลายชนิด ที่สำคัญที่สุดได้แก่อินซูลิน และใน ค.ศ. 1980 เขาได้รับรางวัลกึ่งหนึ่งร่วมกับวอลเทอร์ กิลเบิร์ตจากการคิดค้นวิธีการหาลำดับดีเอ็นเอ

เฟรเดอริก แซงเงอร์
OM CH CBE FRS FAA
เกิด13 สิงหาคม ค.ศ. 1918(1918-08-13)
เรนด์คัมบ์ กลอสเตอร์เชอร์ ประเทศอังกฤษ สหราชอาณาจักร
เสียชีวิต19 พฤศจิกายน ค.ศ. 2013 (95 ปี)
เคมบริดจ์ ประเทศอังกฤษ สหราชอาณาจักร
ศิษย์เก่ามหาวิทยาลัยเคมบริดจ์ (PhD)
มีชื่อเสียงจาก
  • การหาลำดับกรดอะมิโนในอินซูลิน
  • การหาลำดับดีเอ็นเอด้วยวิธีแซงเงอร์
  • สถาบันเวลล์คัมแซงเงอร์
รางวัล
  • Nobel Prize in Chemistry (1958)
  • Foreign Associate of the National Academy of Sciences (1967)
  • Royal Medal (1969)
  • Gairdner Foundation International Award (1971)
  • William Bate Hardy Prize (1976)
  • Copley Medal (1977)
  • Louisa Gross Horwitz Prize (1979)
  • Nobel Prize in Chemistry (1980)
อาชีพทางวิทยาศาสตร์
สาขาชีวเคมี
สถาบันที่ทำงาน
วิทยานิพนธ์The metabolism of the amino acid lysine in the animal body (1943)
อาจารย์ที่ปรึกษาในระดับปริญญาเอกอัลแบร์ท น็อยเบอร์เกอร์
ลูกศิษย์ในระดับปริญญาเอก
  • จอร์จ บราวน์ลี
  • เอลิซาเบธ แบล็กเบิร์น
  • รอดนีย์ พอร์เทอร์

ชีวิตวัยเด็กและการศึกษา

เฟรเดอริก แซงเงอร์เกิดเมื่อวันที่ 13 สิงหาคม ค.ศ. 1918 ที่หมู่บ้านเรนด์คัมบ์ในเทศมณฑลกลอสเตอร์เชอร์ ประเทศอังกฤษ เป็นบุตรคนที่สองของเฟรเดอริก แซงเงอร์ ผู้พ่อซึ่งเป็นแพทย์เวชปฏิบัติทั่วไปและซิเซลี แซงเงอร์ (นามสกุลเดิม ครูว์ดสัน) เขามีพี่น้องสามคน ได้แก่ทีโอดอร์ พี่ชายซึ่งแก่กว่าเขาหนึ่งปี ตัวเขาเอง และแมรี (เมย์) น้องสาวซึ่งอ่อนกว่าเขาห้าปี พ่อของเขาเคยเป็นแพทย์มิชชันนารีของคริสตจักรนิกายแองกลิคันผู้ซึ่งเคยเดินทางไปปฏิบัติศาสนกิจในประเทศจีนแต่ต้องเดินทางกลับเนื่องจากปัญหาสุขภาพ โดยใน ค.ศ. 1916 เฟรเดอริกผู้พ่ออายุได้ 40 ปี สมรสกับซิเซลีซึ่งอ่อนกว่าสี่ปี หลังจากที่ทีโอดอร์และเฟรเดอริกผู้ลูกเกิดแล้ว เฟรเดอริกผู้พ่อได้เปลี่ยนไปนับถือนิกายเควกเกอร์และเลี้ยงดูลูกของเขาตามแบบฉบับเควกเกอร์ ในขณะที่ซิเซลีเป็นธิดาของคหบดีผู้ผลิตฝ้าย ครอบครัวของเธอนับถือนิกายเควกเกอร์เช่นกัน แต่ตัวเธอเองไม่ได้นับถือนิกายนี้

เมื่อเฟรเดอริก แซงเงอร์ผู้ลูกอายุได้ห้าขวบ ครอบครัวของเขาได้ย้ายไปอยู่ที่หมู่บ้านแทนเวิร์ท-อิน-อาร์เดินในเทศมณฑลวอริกเชอร์ ครอบครัวแซงเงอร์ค่อนข้างมีฐานะและได้จ้างครูสอนพิเศษ (governess) มาสอนที่บ้าน ใน ค.ศ. 1927 เมื่อแซงเงอร์อายุได้เก้าขวบ พ่อแม่ของเขาได้ส่งเขาไปเรียนที่โรงเรียนดาวส์ซึ่งเป็นโรงเรียนประจำในในเทศมณฑลเฮริฟอร์ดเชอร์ของนิกายเควกเกอร์ใกล้กับเมืองมัลเวิร์น (ซึ่งตั้งอยู่ในเทศมณฑลวุร์สเตอร์เชอร์) พี่ชายของเขาเข้าเรียนที่โรงเรียนเดียวกันแต่อยู่ชั้นสูงกว่าหนึ่งปี ใน ค.ศ. 1932 เมื่อแซงเงอร์อายุได้ 14 ปี เขาถูกส่งไปเรียนที่โรงเรียนไบรอันสตันในเทศมณฑลดอร์เซต โรงเรียนนี้ใช้ระบบดอลตันซึ่งเป็นระบบการศึกษาที่เปิดเสรีกว่า ซึ่งตัวแซงเงอร์เองก็ชอบระบบนี้ เขาชอบครูที่โรงเรียนและชอบวิชาสายวิทยาศาสตร์เป็นพิเศษ แซงเงอร์สามารถจบการศึกษาได้ก่อนกำหนดหนึ่งปี ทำให้ในปีสุดท้ายแซงเงอร์ใช้เวลาส่วนใหญ่ทำการทดลองทางวิทยาศาสตร์ร่วมกับครูสอนเคมี เจฟฟรีย์ ออร์ดิช ผู้ซึ่งจบการศึกษาจากมหาวิทยาลัยเคมบริดจ์และเคยเป็นนักวิจัยในห้องปฏิบัติการคาเวนดิช การทดลองร่วมกับครูออร์ดิชทำให้แซงเงอร์เปลี่ยนความสนใจจากการนั่งเรียนในหนังสือ และจุดประกายให้แซงเงอร์เลือกที่จะทำงานเป็นนักวิทยาศาสตร์ ใน ค.ศ. 1935 ก่อนที่แซงเงอร์จะเข้าเรียนมหาวิทยาลัย เขาได้เป็นนักเรียนแลกเปลี่ยนไปยังชูเลอชล็อสซาเลิมในเมืองซาเลิม รัฐบาเดิน-เวือร์ทเทิมแบร์ค ประเทศเยอรมนี โรงเรียนดังกล่าวมุ่งเน้นด้านกีฬามากกว่าวิชาการ ทำให้แซงเงอร์เข้าใจเนื้อหาในห้องเรียนดีกว่าเพื่อนนักเรียนคนอื่น เขาตกใจอย่างมากเมื่อพบว่าการเรียนในแต่ละวันที่ชูเลอชล็อสซาเลิมเริ่มต้นด้วยการอ่านเนื้อหาจากหนังสือไมน์คัมพฟ์ ตามด้วยการคารวะแบบนาซี

แซงเงอร์เข้าเรียนที่ วิทยาลัยเซนต์จอนส์ มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์ใน ค.ศ. 1936 เพื่อศึกษาวิทยาศาสตร์ธรรมชาติ ซึ่งเป็นวิทยาลัยเดียวกับที่พ่อของเขาเข้าเรียน แซงเงอร์เลือกเรียนฟิสิกส์ เคมี ชีวเคมี และคณิตศาสตร์ในการเรียนแบบไทรพอส (Tripos) ส่วนที่หนึ่ง ซึ่งเขาประสบปัญหาในการเรียนวิชาฟิสิกส์และคณิตศาสตร์ ในชั้นปีที่สองเขาเปลี่ยนจากฟิสิกส์เป็นสรีรวิทยา เขาสำเร็จการศึกษาไทรพอสส่วนที่หนึ่งในเวลาสามปี ในส่วนที่สองเขาเรียนชีวเคมีและจบการศึกษาด้วยเกียรตินิยมอันดับหนึ่ง ภาควิชาชีวเคมีในขณะนั้นเพิ่งก่อตั้งได้ไม่นานนัก โดยผู้ก่อตั้งได้แก่เฟรเดอริก กาวแลนด์ ฮ็อปกินส์ และมีคณาจารย์คนสำคัญได้แก่มัลคอล์ม ดิกสัน, โจเซฟ นีดัม และเออร์เนสต์ บอลด์วิน พ่อแม่ของเขาเสียชีวิตจากโรคมะเร็งในช่วงสองปีแรกของเขาที่เคมบริดจ์ พ่อของเขาเสียชีวิตเมื่ออายุได้ 60 ปีส่วนแม่เสียชีวิตเมื่ออายุ 58 ปี แซงเงอร์ในช่วงเรียนปริญญาตรีนั้นได้รับอิทธิพลจากพื้นฐานครอบครัวที่นับถือนิกายเควกเกอร์ ความคิดของเขาเป็นแบบสันตินิยม และเขาเป็นสมาชิกขององค์การพีซเพลดจ์ยูเนียน (Peace Pledge Union) เขาพบกับโจแอน โฮว์ ผู้ซึ่งสมรสกับเขาในเวลาต่อมาขณะร่วมกิจกรรมกับกลุ่มนักวิทยาศาสตร์เคมบริดจ์ต่อต้านสงคราม (Cambridge Scientists Anti-War Group) ในขณะนั้นเธอเรียนเศรษฐศาสตร์ที่วิทยาลัยนิวนัมในมหาวิทยาลัยเดียวกัน ทั้งสองหมั้นกันขณะที่แซงเงอร์เรียนไทรพอสส่วนที่สองและสมรสในเดือนธันวาคม ค.ศ. 1940 หลังจากที่เขาจบการศึกษาปริญญาตรี หลังจบการศึกษามุมมองของแซงเงอร์เริ่มเปลี่ยนไปจากนิกายเควกเกอร์โดยเริ่มเบี่ยงเบนไปทางวิทยาศาสตร์มากขึ้น สองสิ่งจากนิกายเควกเกอร์ที่เขายังคงยึดถือได้แก่ความจริงและการเคารพทุกชีวิต แซงเงอร์ลงทะเบียนเป็นผู้คัดค้านโดยอ้างมโนธรรมเพื่อขอปฏิเสธการเกณฑ์ทหารในช่วงก่อนสงครามโลกครั้งที่สอง ในระหว่างนั้นแซงเงอร์เข้าฝึกงานช่วยเหลือด้านมนุษยธรรมที่ศูนย์เควกเกอร์สไปซ์แลนส์ในเทศมณฑลเดวอน และเขาทำงานเป็นผู้ช่วยพยาบาลเป็นเวลาสั้น ๆ

แซงเงอร์เริ่มเรียนปริญญาเอกในเดือนตุลาคม ค.ศ. 1940 โดยมีที่ปรึกษาได้แก่นอร์แมน พีรี หัวข้อวิจัยของแซงเงอร์ได้แก่การค้นหาโปรตีนที่รับประทานได้จากหญ้า อย่างไรก็ตาม เพียงหนึ่งเดือนเศษหลังจากนั้นพีรีย้ายออกจากมหาวิทยาลัยเคมบริดจ์ไปรับตำแหน่งอื่น ทำให้อัลแบร์ท น็อยเบอร์เกอร์เข้ารับเป็นที่ปรึกษาของแซงเงอร์แทน แซงเงอร์เปลี่ยนหัวข้อวิจัยเป็นการศึกษากระบวนการเมแทบอลิซึมของกรดอะมิโนไลซีน และปัญหาเกี่ยวกับไนโตรเจนในมันฝรั่ง หัวเรื่องวิทยานิพนธ์ของเขาคือ "The metabolism of the amino acid lysine in the animal body" โดยมีกรรมการสอบป้องกันวิทยานิพนธ์ได้แก่ชาลส์ ฮาริงตันและอัลเบิร์ต ชิบนอลล์ เขาสำเร็จการศึกษาระดับปริญญาเอกใน ค.ศ. 1943

ผลงานด้านวิทยาศาสตร์

 
ลำดับกรดอะมิโนในอินซูลินจากวัว

การหาลำดับกรดอะมิโนในอินซูลิน

น็อยเบอร์เกอร์ย้ายไปประจำที่สถาบันแห่งชาติเพื่อการวิจัยทางการแพทย์ในกรุงลอนดอน แต่แซงเงอร์เลือกที่จะอยู่ที่เคมบริดจ์ต่อ ใน ค.ศ. 1943 แซงเงอร์เข้ากลุ่มวิจัยของชาลส์ ชิบนอลล์ นักเคมีโปรตีนผู้ซึ่งเพิ่งเข้ารับตำแหน่งหัวหน้าภาควิชาชีวเคมี ชิบนอลล์ได้เริ่มงานบางส่วนในการหาลำดับกรดอะมิโนในอินซูลินจากวัว และเสนอให้แซงเงอร์ดูหมู่อะมิโนในโปรตีน อินซูลินสามารถหาซื้อได้จากร้านขายยาในสหราชอาณาจักร และเป็นโปรตีนบริสุทธิ์ไม่กี่ชนิดที่สามารถหาซื้อได้ แซงเงอร์ออกทุนสำหรับวิจัยเองในช่วงแรกก่อนที่จะได้รับทุนสนับสนุนจากสภาการวิจัยทางการแพทย์จนถึง ค.ศ. 1944 และระหว่าง ค.ศ. 1944 และ 1951 เขาได้รับทุนจากกองทุนวิจัยทางการแพทย์อนุสรณ์ไบท์

ความสำเร็จสำคัญประการแรกของแซงเงอร์ได้แก่การหาลำดับกรดอะมิโนทั้งหมดภายในสายพอลิเพปไทด์สองสายของอินซูลินจากวัว (เอและบี) โดยสายเอทำสำเร็จใน ค.ศ. 1952 ส่วนสายบีสำเร็จก่อนหน้านั้นหนึ่งปี ก่อนหน้านี้นักวิทยาศาสตร์เชื่อว่าโครงสร้างของโปรตีนนั้นไม่เป็นระเบียบ อย่างไรก็ตาม แซงเงอร์พิสูจน์ว่ามีโครงสร้างและองค์ประกอบทางเคมีที่ชัดเจน

ในการหาลำดับกรดอะมิโน แซงเงอร์ใช้เทคนิคโครมาโทกราฟีแบบแบ่งส่วนซึ่งพัฒนาโดยริชาร์ด ลอว์เรนซ์ มิลลิงตัน ซินจ์และอาร์เชอร์ มาร์ติน แซงเงอร์ใช้ 1-ฟลูออโร-2,4-ไดไนโตรเบนซีน (ซึ่งต่อมาเรียกว่า "รีเอเจนต์ของแซงเงอร์" ชื่ออื่น ๆ ได้แก่ "ฟลูออโรไดไนโตรเบนซีน" หรือเอฟดีเอ็นบี) ซึ่งใช้ได้ผลดีในการติดฉลากเอ็น-เทอร์มินัสของเพปไทด์ จากนั้นจึงไฮโดรไลส์บางส่วนเพื่อให้อินซูลินกลายเป็นเพปไทด์สายสั้น ๆ โดยใช้กรดไฮโดรคลอริกหรือเอนไซม์เช่นทริปซิน เพปไทด์ผสมที่ได้หลังจากนั้นถูกนำไปแยกในสองทิศทางบนกระดาษกรอง โดยครั้งแรกใช้อิเล็กโตรโฟรีซิสก่อนจะใช้โครมาโทกราฟีเพื่อแยกต่อในทิศทางตั้งฉากกับครั้งแรก สายเพปไทด์ต่างชนิดกันซึ่งถูกตรวจจับโดยใช้นินไฮดรินจะเคลื่อนที่ไปยังบริเวณต่าง ๆ บนกระดาษ ทำให้เกิดเป็นรูปแบบที่แซงเงอร์เรียกว่า "ลายนิ้วมือ" สายเพปไทด์จากเอ็น-เทอร์มินัสซึ่งถูกติดฉลากโดยเอฟดีเอ็นบีจะปรากฏให้เห็นเป็นสีเหลือง และกรดอะมิโนที่เอ็น-เทอร์มินัสสามารถวิเคราะห์หาได้จากการไฮโดรไลซิสสายเพปไทด์ให้เป็นกรดอะมิโนทั้งหมดและดูว่ากรดอะมิโนใดที่กลายเป็นอนุพันธ์เอฟดีเอ็นบี

แซงเงอร์ใช้กระบวนการดังกล่าวซ้ำ ๆ โดยเปลี่ยนวิธีการไฮโดรไลซิสบางส่วนในช่วงแรก ข้อมูลที่ได้จากกระบวนการดังกล่าวนี้สามารถนำไปประกอบกันเป็นสำดับกรดอะมิโนที่สมบูรณ์ได้ ในท้ายที่สุด เนื่องจากอินซูลินสายเอและสายบีจะไม่ออกฤทธิ์ในทางสรีรวิทยาถ้าไม่มีพันธะไดซัลไฟด์สามพันธะ (สองพันธะระหว่างสายเอและสายบี และอีกหนึ่งพันธะภายในสายเอ) แซงเงอร์และคณะสามารถสรุปโครงสร้างของอินซูลินอย่างสมบูรณ์ใน ค.ศ. 1955 ข้อสรุปของแซงเงอร์ได้แก่สายพอลิเพปไทด์ทั้งสองสายของอินซูลินมีลำดับกรดอะมิโนที่ชัดเจนและแน่นอน และสามารถขยายต่อไปยังโปรตีนชนดอื่น ๆ ได้ ซึ่งเป็นผลงานที่ทำให้เขาได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีครั้งแรกใน ค.ศ. 1958 การค้นพบนี้มีส่วนสำคัญให้ฟรานซิส คริกพัฒนาแนวคิดสำหรับโครงสร้างของดีเอ็นเอ

การหาลำดับอาร์เอ็นเอ

แซงเงอร์เป็นสมาชิกของนักวิจัยภายนอกประจำสภาการวิจัยทางการแพทย์ ตั้งแต่ ค.ศ. 1951 และต่อมาเมื่อสภาการวิจัยทางการแพทย์ได้สถาปนาห้องปฏิบัติการชีววิทยาโมเลกุลใน ค.ศ. 1962 แซงเงอร์ได้ย้ายห้องปฏิบัติการจากภาควิชาชีวเคมีไปยังชั้นบนสุดของอาคารห้องปฏิบัติการดังกล่าว และเขาขึ้นดำรงตำแหน่งหัวหน้าแผนกเคมีโปรตีน แต่ก่อนที่เขาจะย้ายไปนั้นเขาเริ่มสนใจความเป็นไปได้ในการหาลำดับอาร์เอ็นเอและเริ่มพัฒนาวิธีการแยกชิ้นส่วนของไรโบนิวคลีโอไทด์โดยใช้เอนไซม์นิวคลีเอส

อุปสรรคสำคัญในการทำงานนี้มาจากการหาแหล่งอาร์เอ็นเอที่บริสุทธิ์พอที่จะวิเคราะห์ได้ ใน ค.ศ. 1964 แซงเงอร์และเชลด์ มาร์กเคอร์ค้นพบฟอร์มิลเมไทโอนีนทีอาร์เอ็นเอซึ่งเริ่มการสังเคราะห์โปรตีนในแบคทีเรีย อย่างไรก็ตาม ผู้ที่สามารถหาลำดับทีอาร์เอ็นเอได้สำเร็จไม่ใช่แซงเงอร์แต่เป็นรอเบิร์ต ดับเบิลยู. ฮอลลีย์และคณะจากมหาวิทยาลัยคอร์เนลซึ่งเผยแพร่ลำดับของไรโบนิวคลีโอไทด์ 77 โมเลกุลที่ประกอบกันเป็นอะลานีนทีอาร์เอ็นเอจาก Saccharomyces cerevisiae ใน ค.ศ. 1965 ใน ค.ศ. 1967 กลุ่มวิจัยของแซงเงอร์สามารถวิเคราะห์หาลำดับนิวคลีโอไทด์ของ 5S ไรโบโซมอล อาร์เอ็นเอ จาก Escherichia coli ซึ่งมีนิวคลีโอไทด์จำนวน 120 โมเลกุล

การหาลำดับดีเอ็นเอ

ดูบทความหลักที่: การหาลำดับดีเอ็นเอ

แซงเงอร์ได้เปลี่ยนไปวิจัยหาลำดับดีเอ็นเอซึ่งใช้เทคนิคที่แตกต่างกันอย่างสิ้นเชิง เขาศึกษาวิธีการต่าง ๆ เพื่อใช้เอนไซม์ดีเอ็นเอพอลิเมอเรส I จากเชื้อ อี. โคไล เพื่อคัดลอกดีเอ็นเอสายเดี่ยว ใน ค.ศ. 1975 แซงเงอร์ร่วมกับอลัน คูลสัน ได้ตีพิมพ์ผลงานหาลำดับดีเอ็นเอโดยใช้เอนไซม์ดีเอ็นเอพอลิเมอเรสและนิวคลีโอไทด์ที่ติดฉลากกัมมันตรังสี ซึ่งแซงเงอร์เรียกว่าเทคนิค "บวกและลบ" กระบวนการดังกล่าวใช้สองวิธีที่เกี่ยวข้องกันเพื่อสังเคราะห์โอลิโกนิวคลีโอไทด์สายสั้นที่มีปลาย 3' ระบุชัดเจน ซึ่งสามารถนำไปแยกโดยวิธีอิเล็กโตรโฟรีซิสโดยใช้เจลพอลิอะคริลาไมด์ก่อนนำไปวิเคราะห์ด้วยการถ่ายภาพรังสีต่อไป กระบวนการดังกล่าวนี้สามารถหาลำดับนิวคลีโอไทด์ได้ถึง 80 นิวคลีโอไทด์ในครั้งเดียว และถือเป็นการปรับปรุงจากเดิมอย่างมาก แต่ก็ยังเป็นวิธีที่ต้องทำงานอย่างหนัก อย่างไรก็ตาม กลุ่มของแซงเงอร์สามารถหาลำดับในแบคเทอริโอเฟจΦX174 ซึ่งมีจำนวน 5,386 นิวคลีโอไทด์ได้เกือบทั้งหมด ซึ่งเป็นการทำจีโนมดีเอ็นเอเป็นครั้งแรก พวกเขายังค้นพบว่าบริเวณในการสังเคราะห์โปรตีนสามารถซ้อนทับกันได้

ใน ค.ศ. 1977 แซงเงอร์และคณะนำเสนอการใช้อนุพันธ์ไดดีออกซีในการหยุดการสังเคราะห์สายดีเอ็นเอซึ่งเรียกว่า "วิธีแซงเงอร์" ซึ่งเป็นการค้นพบที่สำคัญและสามารถหาลำดับภายในสายดีเอ็นเอที่ยาวได้อย่างรวดเร็วและแม่นยำ ซึ่งทำให้เขาได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีอีกครั้งใน ค.ศ. 1980 ร่วมกับวอลเทอร์ กิลเบิร์ตและพอล เบิร์ก แซงเงอร์และคณะใช้วิธีการนี้ในการหาลำดับของดีเอ็นเอของไมโทคอนเดรียในมนุษย์ (16,569 คู่เบส) และของแลมบ์ดาเฟจ (48,502 คู่เบส) วิธีแซงเงอร์นี้ได้นำไปใช้ในการทำจีโนมมนุษย์

นักศึกษาปริญญาเอก

ในช่วงที่แซงเงอร์เป็นนักวิจัยนั้น เขาเป็นที่ปรึกษาให้กับนักศึกษาปริญญาเอกมากกว่าสิบคน ซึ่งสองคนในนั้นได้รับรางวัลโนเบลในเวลาต่อมา นักศึกษาคนแรกของเขาคือรอดนีย์ พอร์เทอร์ซึ่งเข้าร่วมกลุ่มวิจัยใน ค.ศ. 1947 พอร์เทอร์ได้รับรางวัลโนเบลสาขาสรีรวิทยาหรือการแพทย์ใน ค.ศ. 1972 ร่วมกับเจอรัลด์ เอเดิลมันจากผลงานการหาโครงสร้างทางเคมีของแอนติบอดี เอลิซาเบธ แบล็กเบิร์นเป็นนักศึกษาปริญญาเอกในกลุ่มวิจัยของแซงเงอร์ระหว่าง ค.ศ. 1971 และ 1974 เธอได้รับรางวัลโนเบลสาขาสรีรวิทยาหรือการแพทย์ใน ค.ศ. 2009 ร่วมกับแครอล ดับเบิลยู. ไกรเดอร์และแจ็ก ดับเบิลยู. ชุสตัก จากผลงานในการศึกษาเทโลเมียร์และเอนไซม์เทโลเมอเรส

กฎของแซงเงอร์

กฎของแซงเงอร์มีใจความว่า

... anytime you get technical development that’s two to threefold or more efficient, accurate, cheaper, a whole range of experiments opens up.

ซึ่งแปลเป็นไทยได้ว่า

... เมื่อใดก็ตามที่คุณพัฒนาเทคนิคที่มีประสิทธิภาพกว่าเดิม แม่นยำกว่าเดิม ถูกกว่าเดิมประมาณสองหรือสามเท่า ก็จะเปิดโอกาสให้มีการทดลองใหม่ ๆ หลายร้อยหลายพันอย่าง

กฎนี้ไม่ควรสับสนกับกฎของเทร์เรนซ์ แซงเงอร์ในวิทยาการคอมพิวเตอร์ซึ่งมีที่มาจากกฎของเอร์กกี โอยา นักวิทยาการคอมพิวเตอร์ชาวฟินแลนด์

รางวัลและการเชิดชูเกียรติ

แซงเงอร์เป็นเพียงหนึ่งในสองคนเท่านั้นที่ได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีสองครั้ง (อีกคนได้แก่คาร์ล แบร์รี ชาร์เพลสใน ค.ศ. 2001 และ 2022) และเป็นเพียงหนึ่งในห้าคนที่ได้รับรางวัลโนเบลสองครั้ง อีกสามคนที่เหลือได้แก่มารี กูว์รี (สาขาฟิสิกส์ใน ค.ศ. 1903 และสาขาเคมีใน ค.ศ. 1911) ไลนัส พอลิง (สาขาเคมีใน ค.ศ. 1954 และสาขาสันติภาพใน ค.ศ. 1962) และจอห์น บาร์ดีน (สาขาฟิสิกส์สองครั้งใน ค.ศ. 1956 และ ค.ศ. 1972)

สถาบันเวลล์คัมแซงเงอร์ ตั้งชื่อตามแซงเงอร์เพื่อให้เกียรติแก่เขา

ชีวิตส่วนตัว

การสมรสและครอบครัว

แซงเงอร์สมรสกับมาร์กาเรต โจแอน โฮว์ (คนละคนกับมาร์กาเรต แซงเงอร์ นักเคลื่อนไหวด้านการคุมกำเนิดในสหรัฐ) ใน ค.ศ. 1940 เธอเสียชีวิตใน ค.ศ. 2012 พวกเขามีบุตรด้วยกันสามคน ได้แก่รอบิน (เกิด ค.ศ. 1943) พีเทอร์ (เกิด ค.ศ. 1946) และแซลลี (เกิด ค.ศ. 1960) แซงเงอร์กล่าวว่าภรรยาของเขา "มีส่วนสำคัญที่สุดในงานของเขาโดยการดูแลทุกคนในบ้านให้มีความสุข"

ชีวิตหลังเกษียณ

 
สถาบันเวลล์คัมแซงเงอร์

แซงเงอร์เกษียณใน ค.ศ. 1983 ขณะที่เขาอายุได้ 65 ปี และย้ายไปอยู่บ้าน "ฟาร์เลส์" ในหมู่บ้านสวอฟฟัมบุลเบ็กชานเมืองเคมบริดจ์ในเทศมณฑลเคมบริดจ์เชอร์

ใน ค.ศ. 1992 กองทุนเวลล์คัมและสภาการวิจัยทางการแพทย์ได้ก่อตั้งศูนย์แซงเงอร์ (ซึ่งต่อมาเปลี่ยนชื่อเป็นสถาบันเวลล์คัมแซงเงอร์) ตามชื่อของเขา ศูนย์ดังกล่าวเป็นส่วนหนึ่งของวิทยาเขตจีโนมเวลล์คัมในหมู่บ้านฮิงซ์ตัน ใกล้กับบ้านของแซงเงอร์ จอห์น ซัลส์ตัน ผู้ก่อตั้งศูนย์แซงเงอร์และประธานศูนย์คนแรกได้ขออนุญาตใช้ชื่อแซงเงอร์เป็นชื่อศูนย์ แซงเงอร์ยินยอมแต่กำชับว่า "ทำให้ดี ๆ นะ" แซงเงอร์เดินทางไปเปิดศูนย์ด้วยตัวเองเมื่อวันที่ 4 ตุลาคม ค.ศ. 1993 ซึ่งในขณะนั้นศูนย์แซงเงอร์ยังมีนักวิจัยประจำไม่ถึง 50 คน แต่ต่อมาได้มีบทบาทสำคัญในโครงการจีโนมมนุษย์ และกลายมาเป็นสถาบันวิจัยด้านจีโนมที่ใหญ่ที่สุดแห่งหนึ่งในโลก

แซงเงอร์กล่าวว่าเขาไม่พบหลักฐานใด ๆ ว่าพระเจ้ามีจริง เขาจึงกลายมาเป็นนักอไญยนิยม ในบทสัมภาษณ์ลงในหนังสือพิมพ์ เดอะไทมส์ ใน ค.ศ. 2000 แซงเงอร์กล่าวว่า "พ่อผมเป็นเควกเกอร์ที่เคร่ง และผมก็โตมาแบบเควกเกอร์ และสำหรับพวกเขา ความจริงคือสิ่งที่สำคัญมาก ผมเบี่ยงเบนไปจากความเชื่อเหล่านั้น แน่นอนว่าข้อหนึ่งก็คือค้นหาความจริง แต่การค้นหาความจริงก็ต้องมีหลักฐาน ต่อให้ผมอยากจะเชื่อในพระเจ้า ผมก็ทำได้ยากอยู่ดี ผมต้องการข้อพิสูจน์"

เขาปฏิเสธบรรดาศักดิ์อัศวินเนื่องจากเขาไม่ต้องการถูกเรียกว่า "เซอร์" โดยกล่าวว่า "พอเป็นอัศวินแล้วคุณก็แตกต่างจากคนอื่นใช่ไหมล่ะ และผมก็ไม่อยากจะแตกต่างจากคนอื่น" ใน ค.ศ. 1986 เขายอมรับเครื่องราชอิสริยาภรณ์คุณธรรมซึ่งมีสมาชิกได้เพียง 24 คนที่ยังมีชีวิตอยู่เท่านั้น

ใน ค.ศ. 2007 สมาคมชีวเคมีแห่งสหราชอาณาจักรได้รับทุนจากกองทุนเวลล์คัมเพื่อจัดเก็บรักษาสมุดบันทึก 35 เล่มของแซงเงอร์ที่จดบันทึกการวิจัยตั้งแต่ ค.ศ. 1944 จนถึง ค.ศ. 1983 นิตยสาร ไซเอินซ์ ซึ่งรายงานข่าวนี้ได้รายงานด้วยว่าแซงเงอร์ผู้ซึ่งเป็น "คนที่ปลีกตัวจากชื่อเสียงมากที่สุดเท่าที่คุณอยากจะพบ" ในขณะนั้นใช้ชีวิตทำสวนที่บ้านในเทศมณฑลเคมบริดจ์เชอร์

แซงเงอร์เสียชีวิตขณะหลับที่โรงพยาบาลแอดเดินบรุกส์ในเคมบริดจ์เมื่อวันที่ 19 พฤศจิกายน ค.ศ. 2013 ในบทความระลึกถึง แซงเงอร์บรรยายตัวเขาเองว่าเป็น "ชายคนหนึ่งที่ทำโน่นนี่เรื่อยเปื่อยในแล็บ" และ "ไม่ค่อยเก่งในทางวิชาการ"

ผลงานตีพิมพ์ที่สำคัญ

  • Neuberger, A.; Sanger, F. (1942), "The nitrogen of the potato", Biochemical Journal, 36 (7–9): 662–671, doi:10.1042/bj0360662, PMC 1266851, PMID 16747571.
  • Neuberger, A.; Sanger, F. (1944), "The metabolism of lysine", Biochemical Journal, 38 (1): 119–125, doi:10.1042/bj0380119, PMC 1258037, PMID 16747737.
  • Sanger, F. (1945), "The free amino groups of insulin", Biochemical Journal, 39 (5): 507–515, doi:10.1042/bj0390507, PMC 1258275, PMID 16747948.
  • Sanger, F. (1947), "Oxidation of insulin by performic acid", Nature, 160 (4061): 295–296, Bibcode:1947Natur.160..295S, doi:10.1038/160295b0, PMID 20344639, S2CID 4127677.
  • Porter, R.R.; Sanger, F. (1948), "The free amino groups of haemoglobins", Biochemical Journal, 42 (2): 287–294, doi:10.1042/bj0420287, PMC 1258669, PMID 16748281.
  • Sanger, F. (1949a), "Fractionation of oxidized insulin", Biochemical Journal, 44 (1): 126–128, doi:10.1042/bj0440126, PMC 1274818, PMID 16748471.
  • Sanger, F. (1949b), "The terminal peptides of insulin", Biochemical Journal, 45 (5): 563–574, doi:10.1042/bj0450563, PMC 1275055, PMID 15396627.
  • Sanger, F.; Tuppy, H. (1951a), "The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 1. The identification of lower peptides from partial hydrolysates", Biochemical Journal, 49 (4): 463–481, doi:10.1042/bj0490463, PMC 1197535, PMID 14886310.
  • Sanger, F.; Tuppy, H. (1951b), "The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates", Biochemical Journal, 49 (4): 481–490, doi:10.1042/bj0490481, PMC 1197536, PMID 14886311.
  • Sanger, F.; Thompson, E.O.P. (1953a), "The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. 1. The identification of lower peptides from partial hydrolysates", Biochemical Journal, 53 (3): 353–366, doi:10.1042/bj0530353, PMC 1198157, PMID 13032078.
  • Sanger, F.; Thompson, E.O.P. (1953b), "The amino-acid sequence in the glycyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates", Biochemical Journal, 53 (3): 366–374, doi:10.1042/bj0530366, PMC 1198158, PMID 13032079.
  • Sanger, F.; Thompson, E.O.P.; Kitai, R. (1955), "The amide groups of insulin", Biochemical Journal, 59 (3): 509–518, doi:10.1042/bj0590509, PMC 1216278, PMID 14363129.
  • Ryle, A.P.; Sanger, F.; Smith, L.F.; Kitai, R. (1955), "The disulphide bonds of insulin", Biochemical Journal, 60 (4): 541–556, doi:10.1042/bj0600541, PMC 1216151, PMID 13249947.
  • Brown, H.; Sanger, F.; Kitai, R. (1955), "The structure of pig and sheep insulins", Biochemical Journal, 60 (4): 556–565, doi:10.1042/bj0600556, PMC 1216152, PMID 13249948.
  • Sanger, F. (1959), "Chemistry of Insulin: determination of the structure of insulin opens the way to greater understanding of life processes", Science, 129 (3359): 1340–1344, Bibcode:1959Sci...129.1340G, doi:10.1126/science.129.3359.1340, PMID 13658959.
  • Milstein, C.; Sanger, F. (1961), "An amino acid sequence in the active centre of phosphoglucomutase", Biochemical Journal, 79 (3): 456–469, doi:10.1042/bj0790456, PMC 1205670, PMID 13771000.
  • Marcker, K.; Sanger, F. (1964), "N-formyl-methionyl-S-RNA", Journal of Molecular Biology, 8 (6): 835–840, doi:10.1016/S0022-2836(64)80164-9, PMID 14187409.
  • Sanger, F.; Brownlee, G.G.; Barrell, B.G. (1965), "A two-dimensional fractionation procedure for radioactive nucleotides", Journal of Molecular Biology, 13 (2): 373–398, doi:10.1016/S0022-2836(65)80104-8, PMID 5325727.
  • Brownlee, G.G.; Sanger, F.; Barrell, B.G. (1967), "Nucleotide sequence of 5S-ribosomal RNA from Escherichia coli", Nature, 215 (5102): 735–736, Bibcode:1967Natur.215..735B, doi:10.1038/215735a0, PMID 4862513, S2CID 4270186.
  • Brownlee, G.G.; Sanger, F. (1967), "Nucleotide sequences from the low molecular weight ribosomal RNA of Escherichia coli", Journal of Molecular Biology, 23 (3): 337–353, doi:10.1016/S0022-2836(67)80109-8, PMID 4291728.
  • Brownlee, G.G.; Sanger, F.; Barrell, B.G. (1968), "The sequence of 5S ribosomal ribonucleic acid", Journal of Molecular Biology, 34 (3): 379–412, doi:10.1016/0022-2836(68)90168-X, PMID 4938553.
  • Adams, J.M.; Jeppesen, P.G.; Sanger, F.; Barrell, B.G. (1969), "Nucleotide sequence from the coat protein cistron of R17 bacteriophage RNA", Nature, 223 (5210): 1009–1014, Bibcode:1969Natur.223.1009A, doi:10.1038/2231009a0, PMID 5811898, S2CID 4152602.
  • Barrell, B.G.; Sanger, F. (1969), "The sequence of phenylalanine tRNA from E. coli", FEBS Letters, 3 (4): 275–278, doi:10.1016/0014-5793(69)80157-2, PMID 11947028, S2CID 34155866.
  • Jeppesen, P.G.; Barrell, B.G.; Sanger, F.; Coulson, A.R. (1972), "Nucleotide sequences of two fragments from the coat-protein cistron of bacteriophage R17 ribonucleic acid", Biochemical Journal, 128 (5): 993–1006, doi:10.1042/bj1280993h, PMC 1173988, PMID 4566195.
  • Sanger, F.; Donelson, J.E.; Coulson, A.R.; Kössel, H.; Fischer, D. (1973), "Use of DNA Polymerase I Primed by a Synthetic Oligonucleotide to Determine a Nucleotide Sequence in Phage f1 DNA", Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 70 (4): 1209–1213, Bibcode:1973PNAS...70.1209S, doi:10.1073/pnas.70.4.1209, PMC 433459, PMID 4577794.
  • Sanger, F.; Coulson, A.R. (1975), "A rapid method for determining sequences in DNA by primed synthesis with DNA polymerase", Journal of Molecular Biology, 94 (3): 441–448, doi:10.1016/0022-2836(75)90213-2, PMID 1100841.
  • Sanger, F.; Nicklen, S.; Coulson, A.R. (1977), "DNA sequencing with chain-terminating inhibitors", Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 74 (12): 5463–5467, Bibcode:1977PNAS...74.5463S, doi:10.1073/pnas.74.12.5463, PMC 431765, PMID 271968. According to the Institute for Scientific Information (ISI) database, by October 2010 this paper had been cited over 64,000 times.
  • Sanger, F.; Air, G.M.; Barrell, B.G.; Brown, N.L.; Coulson, A.R.; Fiddes, C.A.; Hutchinson, C.A.; Slocombe, P.M.; Smith, M. (1977), "Nucleotide sequence of bacteriophage φX174 DNA", Nature, 265 (5596): 687–695, Bibcode:1977Natur.265..687S, doi:10.1038/265687a0, PMID 870828, S2CID 4206886.
  • Sanger, F.; Coulson, A.R. (1978), "The use of thin acrylamide gels for DNA sequencing", FEBS Letters, 87 (1): 107–110, doi:10.1016/0014-5793(78)80145-8, PMID 631324, S2CID 1620755.
  • Sanger, F.; Coulson, A.R.; Barrell, B.G.; Smith, A.J.; Roe, B.A. (1980), "Cloning in single-stranded bacteriophage as an aid to rapid DNA sequencing", Journal of Molecular Biology, 143 (2): 161–178, doi:10.1016/0022-2836(80)90196-5, PMID 6260957.
  • Anderson, S.; Bankier, A.T.; Barrell, B.G.; De Bruijn, M.H.; Coulson, A.R.; Drouin, J.; Eperon, I.C.; Nierlich, D.P.; Roe, B.A.; Sanger, F.; Schreier, P.H.; Smith, A.J.; Staden, R.; Young, I.G. (1981), "Sequence and organization of the human mitochondrial genome", Nature, 290 (5806): 457–465, Bibcode:1981Natur.290..457A, doi:10.1038/290457a0, PMID 7219534, S2CID 4355527.
  • Anderson, S.; De Bruijn, M.H.; Coulson, A.R.; Eperon, I.C.; Sanger, F.; Young, I.G. (1982), "Complete sequence of bovine mitochondrial DNA. Conserved features of the mammalian mitochondrial genome", Journal of Molecular Biology, 156 (4): 683–717, doi:10.1016/0022-2836(82)90137-1, PMID 7120390.
  • Sanger, F.; Coulson, A.R.; Hong, G.F.; Hill, D.F.; Petersen, G.B. (1982), "Nucleotide sequence of bacteriophage λ DNA", Journal of Molecular Biology, 162 (4): 729–773, doi:10.1016/0022-2836(82)90546-0, PMID 6221115.
  • Sanger, F. (1988), "Sequences, sequences, and sequences", Annual Review of Biochemistry, 57: 1–28, doi:10.1146/annurev.bi.57.070188.000245, PMID 2460023.

อ้างอิง

แหล่งอ้างอิงแทรกในบทความ

  1. "Seven days: 22–28 November 2013". Nature. 503 (7477): 442–443. 2013. Bibcode:2013Natur.503..442.. doi:10.1038/503442a.
  2. Allen, A.K.; Muir, H.M. (2001). "Albert Neuberger. 15 April 1908 – 14 August 1996". Biographical Memoirs of Fellows of the Royal Society. 47: 369–382. doi:10.1098/rsbm.2001.0021. JSTOR 770373. PMID 15124648. S2CID 72943723.
  3. ↑ Brownlee, George G. (2015). "Frederick Sanger CBE CH OM. 13 August 1918 – 19 November 2013". Biographical Memoirs of Fellows of the Royal Society. 61: 437–466. doi:10.1098/rsbm.2015.0013.
  4. ↑ "Nobel Prize Facts". Nobelprize.org. สืบค้นเมื่อ 1 September 2015.
  5. ↑ "The Nobel Prize in Chemistry 1958: Frederick Sanger – biography". Nobelprize.org. สืบค้นเมื่อ 10 August 2020.
  6. ↑ . Biochemical Society, Edina – Film & Sound Online. 9 October 1992. คลังข้อมูลเก่าเก็บจากแหล่งเดิมเมื่อ 13 March 2014. สืบค้นเมื่อ 29 April 2013.. Subscription required. A 200 min interview divided into 44 segments. Notes give the content of each segment.[ลิงก์เสีย]
  7. Marks, Lara. "Sanger's early life: From the cradle to the laboratory". The path to DNA sequencing: The life and work of Fred Sanger. What is Biotechnology. สืบค้นเมื่อ 1 September 2015.
  8. Jeffers, Joe S. (2017). Frederick Sanger Two-Time Nobel Laureate in Chemistry. Springer International Publishing.
  9. "The Nobel Prize in Chemistry 1980".
  10. Sanger, Frederick (1944). The metabolism of the amino acid lysine in the animal body (PhD thesis). University of Cambridge.
  11. Neuberger & Sanger 1942; Neuberger & Sanger 1944
  12. "Frederick Sanger, Ph.D. Biography and Interview". www.achievement.org. American Academy of Achievement.
  13. Chibnall, A. C. (1942). "Bakerian Lecture: Amino-Acid Analysis and the Structure of Proteins" (PDF). Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences. 131 (863): 136–160. Bibcode:1942RSPSB.131..136C. doi:10.1098/rspb.1942.0021. S2CID 85124201. Section on insulin starts on page 153.
  14. Sanger & Tuppy 1951a; Sanger & Tuppy 1951b; Sanger & Thompson 1953a; Sanger & Thompson 1953b
  15. Sanger, F. (1958), Nobel lecture: The chemistry of insulin (PDF), Nobelprize.org, สืบค้นเมื่อ 18 October 2010. Sanger's Nobel lecture was also published in Science: Sanger 1959
  16. Marks, Lara. "Sequencing proteins: Insulin". The path to DNA sequencing: The life and work of Fred Sanger. What is Biotechnology. สืบค้นเมื่อ 1 September 2015.
  17. Ryle et al. 1955.
  18. Stretton, A.O. (2002). "The first sequence. Fred Sanger and insulin". Genetics. 162 (2): 527–532. doi:10.1093/genetics/162.2.527. PMC 1462286. PMID 12399368.
  19. "The Nobel Prize in Chemistry 1958: Frederick Sanger". Nobelprize.org. สืบค้นเมื่อ 8 October 2010.
  20. ↑ Marks, Lara. "The path to sequencing nucleic acids". The path to DNA sequencing: The life and work of Fred Sanger. What is Biotechnology. สืบค้นเมื่อ 1 September 2015.
  21. Marcker & Sanger 1964
  22. Holley, R. W.; Apgar, J.; Everett, G. A.; Madison, J. T.; Marquisee, M.; Merrill, S. H.; Penswick, J. R.; Zamir, A. (1965). "Structure of a Ribonucleic Acid". Science. 147 (3664): 1462–1465. Bibcode:1965Sci...147.1462H. doi:10.1126/science.147.3664.1462. PMID 14263761. S2CID 40989800.
  23. Brownlee, Sanger & Barrell 1967; Brownlee, Sanger & Barrell 1968
  24. Sanger et al. 1973
  25. Sanger & Coulson 1975
  26. ↑ Sanger, F. (1980). "Nobel lecture: Determination of nucleotide sequences in DNA" (PDF). Nobelprize.org. สืบค้นเมื่อ 15 September 2019.
  27. Sanger et al. 1977
  28. อ้างอิงผิดพลาด: ป้ายระบุ <ref> ไม่ถูกต้อง ไม่มีการกำหนดข้อความสำหรับอ้างอิงชื่อ Nicklen
  29. "The Nobel Prize in Chemistry 1980: Paul Berg, Walter Gilbert, Frederick Sanger". Nobelprize.org. สืบค้นเมื่อ 8 October 2010.
  30. Anderson et al. 1981
  31. Sanger et al. 1982
  32. Walker, John (2014). "Frederick Sanger (1918–2013) Double Nobel-prizewinning genomics pioneer". Nature. 505 (7481): 27. Bibcode:2014Natur.505...27W. doi:10.1038/505027a. PMID 24380948.
  33. "The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1972". Nobelprize.org. สืบค้นเมื่อ 1 September 2015.
  34. Blackburn, E. H. (1974). Sequence studies on bacteriophage ØX174 DNA by transcription (PhD thesis). University of Cambridge.
  35. "The Nobel Prize in Physiology or Medicine 2009". Nobelprize.org. สืบค้นเมื่อ 1 September 2015.
  36. "Schlessinger, David" (PDF). National Human Genome Research Institute (NHGRI, genome.gov). March 2018.
  37. ↑ "Frederick Sanger, OM". The Telegraph. 20 November 2013. เก็บจากแหล่งเดิมเมื่อ 12 January 2022. สืบค้นเมื่อ 20 November 2013.
  38. ↑ . Wellcome Trust Sanger Institute. คลังข้อมูลเก่าเก็บจากแหล่งเดิมเมื่อ 7 เมษายน 2011. สืบค้นเมื่อ 12 ตุลาคม 2010.
  39. ↑ Hargittai, István (April 1999). "Interview: Frederick Sanger". The Chemical Intelligencer. New York: Springer-Verlag. 4 (2): 6–11.. This interview, which took place on 16 September 1997, was republished in Hargittai, István (2002). "Chapter 5: Frederick Sanger". Candid science II: conversations with famous biomedical scientists. London: Imperial College Press. pp. 73–83. ISBN 978-1-86094-288-4.
  40. ↑ Ahuja, Anjana (12 January 2000). . The Times. London. p. 40. คลังข้อมูลเก่าเก็บจากแหล่งเดิมเมื่อ 11 December 2008. สืบค้นเมื่อ 18 October 2010 – โดยทาง warwick.ac.uk.
  41. Bhattachjee, Yudhijit, บ.ก. (2007). "Newsmakers: A Life in Science". Science. 317 (5840): 879. doi:10.1126/science.317.5840.879e. S2CID 220092058.
  42. "Frederick Sanger: Nobel Prize winner dies at 95". BBC.co.uk. 20 November 2013. สืบค้นเมื่อ 20 November 2013.
  43. "Frederick Sanger: Unassuming British biochemist whose pivotal and far-reaching discoveries made him one of a handful of double Nobel prizewinners". The Times. London. 21 November 2013. p. 63.
  44. "Frederick Sanger's achievements cannot be overstated". The Conversation. 21 November 2013.

แหล่งอ้างอิงเพิ่มเติม

  • Brownlee, George G. (2014). Fred Sanger, double Nobel laureate: a biography. Cambridge, UK: Cambridge University Press. ISBN 978-1-107-08334-9. Chapters 4-6 contain the 1992 interview that the author conducted with Sanger.
  • Finch, John (2008), A Nobel Fellow on every floor: a history of the Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology, Cambridge: Medical Research Council, ISBN 978-1-84046-940-0.
  • García-Sancho, Miguel (2010). "A new insight into Sanger's development of sequencing: from proteins to DNA, 1943–1977" (PDF). Journal of the History of Biology. 43 (2): 265–323. doi:10.1007/s10739-009-9184-1. hdl:20.500.11820/e4febe48-772a-4f47-a1c5-a5ca89505367. PMID 20665230. S2CID 1134280.
  • Sanger, F.; Dowding, M. (1996), Selected Papers of Frederick Sanger: with commentaries, Singapore: World Scientific, ISBN 978-981-02-2430-1.
  • Interviews with Nobel Prize–winning scientists: Dr Frederick Sanger, British Broadcasting Corporation, c. 1985. Interviewed by Lewis Wolpert. Duration 1 hour.

แหล่งข้อมูลอื่น

  • The Sanger Institute
  • About the 1958 Nobel Prize
  • About the 1980 Nobel Prize
  • 2001 Video Documentary by The Vega Science Trust
  • ภาพเหมือนของ เฟรเดอริก แซงเงอร์ ที่หอศิลป์ภาพเหมือนแห่งชาติ, ลอนดอน  
  • Frederick Sanger interviewed by Alan Macfarlane, 24 August 2007 (video), also available on Video ที่ยูทูบ. Duration 57 minutes.
  • Frederick Sanger archive collection – Wellcome Library finding aid for the digitised collection.
  • เฟรเดอริก แซงเงอร์ ที่ Nobelprize.org  

ตุลาคม 30, 2022
เฟรเดอร, แซงเงอร, งกฤษ, frederick, sanger, งหาคม, 1918, พฤศจ, กายน, 2013, เป, นน, กช, วเคม, ชาวอ, งกฤษผ, ได, บรางว, ลโนเบลสาขาเคม, สองคร, งเป, นคนแรก, คนท, สองได, แก, คาร, แบร, ชาร, เพลส, ในขณะท, กคนหน, งท, ได, บรางว, ลโนเบลสองคร, งในสาขาเด, ยวก, นได, แก, จอห,. efredxrik aesngengxr OM CH CBE FRS FAA xngkvs Frederick Sanger ˈ s ae ŋ er 13 singhakhm kh s 1918 19 phvscikayn kh s 2013 epnnkchiwekhmichawxngkvsphuidrbrangwloneblsakhaekhmisxngkhrngepnkhnaerk khnthisxngidaekkharl aebrri charephls inkhnathixikkhnhnungthiidrbrangwloneblsxngkhrnginsakhaediywknidaekcxhn bardininsakhafisiks 4 aelaepnhnunginhakhnthiidrbrangwloneblsxngkhrng in kh s 1958 ekhaidrbrangwlcakkarwiekhraahhaokhrngsrangkhxngoprtinhlaychnid thisakhythisudidaekxinsulin aelain kh s 1980 ekhaidrbrangwlkunghnungrwmkbwxlethxr kilebirtcakkarkhidkhnwithikarhaladbdiexnexefredxrik aesngengxr OM CH CBE FRS FAAekid13 singhakhm kh s 1918 1918 08 13 erndkhmb klxsetxrechxr praethsxngkvs shrachxanackresiychiwit19 phvscikayn kh s 2013 95 pi ekhmbridc praethsxngkvs shrachxanackr 1 sisyekamhawithyalyekhmbridc PhD michuxesiyngcakkarhaladbkrdxamioninxinsulin karhaladbdiexnexdwywithiaesngengxr sthabnewllkhmaesngengxrrangwlNobel Prize in Chemistry 1958 Foreign Associate of the National Academy of Sciences 1967 Royal Medal 1969 Gairdner Foundation International Award 1971 William Bate Hardy Prize 1976 Copley Medal 1977 Louisa Gross Horwitz Prize 1979 Nobel Prize in Chemistry 1980 xachiphthangwithyasastrsakhachiwekhmisthabnthithanganmhawithyalyekhmbridc Laboratory of Molecular BiologywithyaniphnthThe metabolism of the amino acid lysine in the animal body 1943 xacarythipruksainradbpriyyaexkxlaebrth nxyebxrekxr 2 luksisyinradbpriyyaexkcxrc brawnli 3 exlisaebth aeblkebirn rxdniy phxrethxr enuxha 1 chiwitwyedkaelakarsuksa 2 phlngandanwithyasastr 2 1 karhaladbkrdxamioninxinsulin 2 2 karhaladbxarexnex 2 3 karhaladbdiexnex 2 4 nksuksapriyyaexk 2 5 kdkhxngaesngengxr 2 6 rangwlaelakarechidchuekiyrti 3 chiwitswntw 3 1 karsmrsaelakhrxbkhrw 3 2 chiwithlngeksiyn 4 phlngantiphimphthisakhy 5 xangxing 5 1 aehlngxangxingaethrkinbthkhwam 5 2 aehlngxangxingephimetim 6 aehlngkhxmulxunchiwitwyedkaelakarsuksa aekikhefredxrik aesngengxrekidemuxwnthi 13 singhakhm kh s 1918 thihmubanerndkhmbinethsmnthlklxsetxrechxr praethsxngkvs epnbutrkhnthisxngkhxngefredxrik aesngengxr phuphxsungepnaephthyewchptibtithwipaelasiesli aesngengxr namskuledim khruwdsn 5 ekhamiphinxngsamkhn idaekthioxdxr phichaysungaekkwaekhahnungpi twekhaexng aelaaemri emy nxngsawsungxxnkwaekhahapi 6 phxkhxngekhaekhyepnaephthymichchnnarikhxngkhristckrnikayaexngklikhnphusungekhyedinthangipptibtisasnkicinpraethscinaettxngedinthangklbenuxngcakpyhasukhphaph odyin kh s 1916 efredxrikphuphxxayuid 40 pi smrskbsieslisungxxnkwasipi hlngcakthithioxdxraelaefredxrikphulukekidaelw efredxrikphuphxidepliynipnbthuxnikayekhwkekxraelaeliyngdulukkhxngekhatamaebbchbbekhwkekxr inkhnathisiesliepnthidakhxngkhhbdiphuphlitfay khrxbkhrwkhxngethxnbthuxnikayekhwkekxrechnkn aettwethxexngimidnbthuxnikayni 6 emuxefredxrik aesngengxrphulukxayuidhakhwb khrxbkhrwkhxngekhaidyayipxyuthihmubanaethnewirth xin xaredininethsmnthlwxrikechxr khrxbkhrwaesngengxrkhxnkhangmithanaaelaidcangkhrusxnphiess governess masxnthiban in kh s 1927 emuxaesngengxrxayuidekakhwb phxaemkhxngekhaidsngekhaiperiynthiorngeriyndawssungepnorngeriynpracaininethsmnthlehrifxrdechxrkhxngnikayekhwkekxriklkbemuxngmlewirn sungtngxyuinethsmnthlwursetxrechxr phichaykhxngekhaekhaeriynthiorngeriynediywknaetxyuchnsungkwahnungpi in kh s 1932 emuxaesngengxrxayuid 14 pi ekhathuksngiperiynthiorngeriynibrxnstninethsmnthldxrest orngeriynniichrabbdxltnsungepnrabbkarsuksathiepidesrikwa sungtwaesngengxrexngkchxbrabbni ekhachxbkhruthiorngeriynaelachxbwichasaywithyasastrepnphiess 6 aesngengxrsamarthcbkarsuksaidkxnkahndhnungpi thaihinpisudthayaesngengxrichewlaswnihythakarthdlxngthangwithyasastrrwmkbkhrusxnekhmi ecffriy xxrdich phusungcbkarsuksacakmhawithyalyekhmbridcaelaekhyepnnkwicyinhxngptibtikarkhaewndich karthdlxngrwmkbkhruxxrdichthaihaesngengxrepliynkhwamsniccakkarnngeriyninhnngsux aelacudprakayihaesngengxreluxkthicathanganepnnkwithyasastr 7 in kh s 1935 kxnthiaesngengxrcaekhaeriynmhawithyaly ekhaidepnnkeriynaelkepliynipyngchuelxchlxssaeliminemuxngsaelim rthbaedin ewuxrthethimaebrkh praethseyxrmni orngeriyndngklawmungenndankilamakkwawichakar thaihaesngengxrekhaicenuxhainhxngeriyndikwaephuxnnkeriynkhnxun ekhatkicxyangmakemuxphbwakareriyninaetlawnthichuelxchlxssaelimerimtndwykarxanenuxhacakhnngsuximnkhmphf tamdwykarkharwaaebbnasi 8 aesngengxrekhaeriynthi withyalyesntcxns mhawithyalyekhmbridcin kh s 1936 ephuxsuksawithyasastrthrrmchati sungepnwithyalyediywkbthiphxkhxngekhaekhaeriyn aesngengxreluxkeriynfisiks ekhmi chiwekhmi aelakhnitsastrinkareriynaebbithrphxs Tripos swnthihnung sungekhaprasbpyhainkareriynwichafisiksaelakhnitsastr inchnpithisxngekhaepliyncakfisiksepnsrirwithya ekhasaerckarsuksaithrphxsswnthihnunginewlasampi inswnthisxngekhaeriynchiwekhmiaelacbkarsuksadwyekiyrtiniymxndbhnung phakhwichachiwekhmiinkhnannephingkxtngidimnannk odyphukxtngidaekefredxrik kawaelnd hxpkins aelamikhnacarykhnsakhyidaekmlkhxlm diksn ocesf nidm aelaexxrenst bxldwin 6 phxaemkhxngekhaesiychiwitcakorkhmaernginchwngsxngpiaerkkhxngekhathiekhmbridc phxkhxngekhaesiychiwitemuxxayuid 60 piswnaemesiychiwitemuxxayu 58 pi aesngengxrinchwngeriynpriyyatrinnidrbxiththiphlcakphunthankhrxbkhrwthinbthuxnikayekhwkekxr khwamkhidkhxngekhaepnaebbsntiniym aelaekhaepnsmachikkhxngxngkhkarphisephldcyueniyn Peace Pledge Union ekhaphbkbocaexn ohw phusungsmrskbekhainewlatxmakhnarwmkickrrmkbklumnkwithyasastrekhmbridctxtansngkhram Cambridge Scientists Anti War Group inkhnannethxeriynesrsthsastrthiwithyalyniwnminmhawithyalyediywkn thngsxnghmnknkhnathiaesngengxreriynithrphxsswnthisxngaelasmrsineduxnthnwakhm kh s 1940 hlngcakthiekhacbkarsuksapriyyatri hlngcbkarsuksamummxngkhxngaesngengxrerimepliynipcaknikayekhwkekxrodyerimebiyngebnipthangwithyasastrmakkhun sxngsingcaknikayekhwkekxrthiekhayngkhngyudthuxidaekkhwamcringaelakarekharphthukchiwit 9 aesngengxrlngthaebiynepnphukhdkhanodyxangmonthrrmephuxkhxptiesthkareknththharinchwngkxnsngkhramolkkhrngthisxng inrahwangnnaesngengxrekhafuknganchwyehluxdanmnusythrrmthisunyekhwkekxrsipsaelnsinethsmnthledwxn aelaekhathanganepnphuchwyphyabalepnewlasn 6 aesngengxrerimeriynpriyyaexkineduxntulakhm kh s 1940 odymithipruksaidaeknxraemn phiri hwkhxwicykhxngaesngengxridaekkarkhnhaoprtinthirbprathanidcakhya xyangirktam ephiynghnungeduxnesshlngcaknnphiriyayxxkcakmhawithyalyekhmbridciprbtaaehnngxun thaihxlaebrth nxyebxrekxrekharbepnthipruksakhxngaesngengxraethn 6 aesngengxrepliynhwkhxwicyepnkarsuksakrabwnkaremaethbxlisumkhxngkrdxamionilsin 10 aelapyhaekiywkbinotrecninmnfrng 11 hweruxngwithyaniphnthkhxngekhakhux The metabolism of the amino acid lysine in the animal body odymikrrmkarsxbpxngknwithyaniphnthidaekchals haringtnaelaxlebirt chibnxll ekhasaerckarsuksaradbpriyyaexkin kh s 1943 6 phlngandanwithyasastr aekikh ladbkrdxamioninxinsulincakww karhaladbkrdxamioninxinsulin aekikh nxyebxrekxryayippracathisthabnaehngchatiephuxkarwicythangkaraephthyinkrunglxndxn aetaesngengxreluxkthicaxyuthiekhmbridctx in kh s 1943 aesngengxrekhaklumwicykhxngchals chibnxll nkekhmioprtinphusungephingekharbtaaehnnghwhnaphakhwichachiwekhmi 12 chibnxlliderimnganbangswninkarhaladbkrdxamioninxinsulincakww 13 aelaesnxihaesngengxrduhmuxamioninoprtin xinsulinsamarthhasuxidcakrankhayyainshrachxanackr aelaepnoprtinbrisuththiimkichnidthisamarthhasuxid aesngengxrxxkthunsahrbwicyexnginchwngaerkkxnthicaidrbthunsnbsnuncaksphakarwicythangkaraephthycnthung kh s 1944 aelarahwang kh s 1944 aela 1951 ekhaidrbthuncakkxngthunwicythangkaraephthyxnusrnibth 5 khwamsaercsakhyprakaraerkkhxngaesngengxridaekkarhaladbkrdxamionthnghmdphayinsayphxliephpithdsxngsaykhxngxinsulincakww exaelabi odysayexthasaercin kh s 1952 swnsaybisaerckxnhnannhnungpi 14 15 kxnhnaninkwithyasastrechuxwaokhrngsrangkhxngoprtinnnimepnraebiyb xyangirktam aesngengxrphisucnwamiokhrngsrangaelaxngkhprakxbthangekhmithichdecn 6 inkarhaladbkrdxamion aesngengxrichethkhnikhokhrmaothkrafiaebbaebngswnsungphthnaodyrichard lxwerns millingtn sincaelaxarechxr martin aesngengxrich 1 fluxxor 2 4 idinotrebnsin sungtxmaeriykwa riexecntkhxngaesngengxr chuxxun idaek fluxxoridinotrebnsin hruxexfdiexnbi sungichidphldiinkartidchlakexn ethxrminskhxngephpithd 16 caknncungihodrilsbangswnephuxihxinsulinklayepnephpithdsaysn odyichkrdihodrkhlxrikhruxexnismechnthripsin ephpithdphsmthiidhlngcaknnthuknaipaeykinsxngthisthangbnkradaskrxng odykhrngaerkichxielkotrofrisiskxncaichokhrmaothkrafiephuxaeyktxinthisthangtngchakkbkhrngaerk sayephpithdtangchnidknsungthuktrwccbodyichninihdrincaekhluxnthiipyngbriewntang bnkradas thaihekidepnrupaebbthiaesngengxreriykwa layniwmux sayephpithdcakexn ethxrminssungthuktidchlakodyexfdiexnbicapraktihehnepnsiehluxng aelakrdxamionthiexn ethxrminssamarthwiekhraahhaidcakkarihodrilsissayephpithdihepnkrdxamionthnghmdaeladuwakrdxamionidthiklayepnxnuphnthexfdiexnbi 6 aesngengxrichkrabwnkardngklawsa odyepliynwithikarihodrilsisbangswninchwngaerk khxmulthiidcakkrabwnkardngklawnisamarthnaipprakxbknepnsadbkrdxamionthismburnid inthaythisud enuxngcakxinsulinsayexaelasaybicaimxxkvththiinthangsrirwithyathaimmiphnthaidslifdsamphntha sxngphntharahwangsayexaelasaybi aelaxikhnungphnthaphayinsayex aesngengxraelakhnasamarthsrupokhrngsrangkhxngxinsulinxyangsmburnin kh s 1955 17 18 khxsrupkhxngaesngengxridaeksayphxliephpithdthngsxngsaykhxngxinsulinmiladbkrdxamionthichdecnaelaaennxn aelasamarthkhyaytxipyngoprtinchndxun id sungepnphlnganthithaihekhaidrbrangwloneblsakhaekhmikhrngaerkin kh s 1958 19 karkhnphbnimiswnsakhyihfransis khrikphthnaaenwkhidsahrbokhrngsrangkhxngdiexnex 20 karhaladbxarexnex aekikh aesngengxrepnsmachikkhxngnkwicyphaynxkpracasphakarwicythangkaraephthy tngaet kh s 1951 5 aelatxmaemuxsphakarwicythangkaraephthyidsthapnahxngptibtikarchiwwithyaomelkulin kh s 1962 aesngengxridyayhxngptibtikarcakphakhwichachiwekhmiipyngchnbnsudkhxngxakharhxngptibtikardngklaw aelaekhakhundarngtaaehnnghwhnaaephnkekhmioprtin 6 aetkxnthiekhacayayipnnekhaerimsnickhwamepnipidinkarhaladbxarexnexaelaerimphthnawithikaraeykchinswnkhxngirobniwkhlioxithdodyichexnismniwkhliexs 20 xupsrrkhsakhyinkarthangannimacakkarhaaehlngxarexnexthibrisuththiphxthicawiekhraahid in kh s 1964 aesngengxraelaechld markekhxrkhnphbfxrmilemithoxninthixarexnexsungerimkarsngekhraahoprtininaebkhthieriy 21 xyangirktam phuthisamarthhaladbthixarexnexidsaercimichaesngengxraetepnrxebirt dbebilyu hxlliyaelakhnacakmhawithyalykhxrenlsungephyaephrladbkhxngirobniwkhlioxithd 77 omelkulthiprakxbknepnxalaninthixarexnexcak Saccharomyces cerevisiae in kh s 1965 22 in kh s 1967 klumwicykhxngaesngengxrsamarthwiekhraahhaladbniwkhlioxithdkhxng 5S irobosmxl xarexnex cak Escherichia coli sungminiwkhlioxithdcanwn 120 omelkul 23 karhaladbdiexnex aekikh dubthkhwamhlkthi karhaladbdiexnex aesngengxridepliynipwicyhaladbdiexnexsungichethkhnikhthiaetktangknxyangsineching ekhasuksawithikartang ephuxichexnismdiexnexphxliemxers I cakechux xi okhil ephuxkhdlxkdiexnexsayediyw 24 in kh s 1975 aesngengxrrwmkbxln khulsn idtiphimphphlnganhaladbdiexnexodyichexnismdiexnexphxliemxersaelaniwkhlioxithdthitidchlakkmmntrngsi sungaesngengxreriykwaethkhnikh bwkaelalb 25 26 krabwnkardngklawichsxngwithithiekiywkhxngknephuxsngekhraahoxliokniwkhlioxithdsaysnthimiplay 3 rabuchdecn sungsamarthnaipaeykodywithixielkotrofrisisodyicheclphxlixakhrilaimdkxnnaipwiekhraahdwykarthayphaphrngsitxip krabwnkardngklawnisamarthhaladbniwkhlioxithdidthung 80 niwkhlioxithdinkhrngediyw aelathuxepnkarprbprungcakedimxyangmak aetkyngepnwithithitxngthanganxyanghnk xyangirktam klumkhxngaesngengxrsamarthhaladbinaebkhethxrioxefcFX174 sungmicanwn 5 386 niwkhlioxithdidekuxbthnghmd 27 sungepnkarthacionmdiexnexepnkhrngaerk phwkekhayngkhnphbwabriewninkarsngekhraahoprtinsamarthsxnthbknid 3 in kh s 1977 aesngengxraelakhnanaesnxkarichxnuphnthiddixxksiinkarhyudkarsngekhraahsaydiexnexsungeriykwa withiaesngengxr 26 28 sungepnkarkhnphbthisakhyaelasamarthhaladbphayinsaydiexnexthiyawidxyangrwderwaelaaemnya sungthaihekhaidrbrangwloneblsakhaekhmixikkhrngin kh s 1980 rwmkbwxlethxr kilebirtaelaphxl ebirk 29 aesngengxraelakhnaichwithikarniinkarhaladbkhxngdiexnexkhxngimothkhxnedriyinmnusy 16 569 khuebs 30 aelakhxngaelmbdaefc 48 502 khuebs 31 withiaesngengxrniidnaipichinkarthacionmmnusy 32 nksuksapriyyaexk aekikh inchwngthiaesngengxrepnnkwicynn ekhaepnthipruksaihkbnksuksapriyyaexkmakkwasibkhn sungsxngkhninnnidrbrangwloneblinewlatxma nksuksakhnaerkkhxngekhakhuxrxdniy phxrethxrsungekharwmklumwicyin kh s 1947 3 phxrethxridrbrangwloneblsakhasrirwithyahruxkaraephthyin kh s 1972 rwmkbecxrld exedilmncakphlngankarhaokhrngsrangthangekhmikhxngaexntibxdi 33 exlisaebth aeblkebirnepnnksuksapriyyaexkinklumwicykhxngaesngengxrrahwang kh s 1971 aela 1974 3 34 ethxidrbrangwloneblsakhasrirwithyahruxkaraephthyin kh s 2009 rwmkbaekhrxl dbebilyu ikredxraelaaeck dbebilyu chustk cakphlnganinkarsuksaetholemiyraelaexnismetholemxers 35 kdkhxngaesngengxr aekikh kdkhxngaesngengxrmiickhwamwa anytime you get technical development that s two to threefold or more efficient accurate cheaper a whole range of experiments opens up 36 sungaeplepnithyidwa emuxidktamthikhunphthnaethkhnikhthimiprasiththiphaphkwaedim aemnyakwaedim thukkwaedimpramansxnghruxsametha kcaepidoxkasihmikarthdlxngihm hlayrxyhlayphnxyang kdniimkhwrsbsnkbkdkhxngethrerns aesngengxrinwithyakarkhxmphiwetxrsungmithimacakkdkhxngexrkki oxya nkwithyakarkhxmphiwetxrchawfinaelnd rangwlaelakarechidchuekiyrti aekikh aesngengxrepnephiynghnunginsxngkhnethannthiidrbrangwloneblsakhaekhmisxngkhrng xikkhnidaekkharl aebrri charephlsin kh s 2001 aela 2022 aelaepnephiynghnunginhakhnthiidrbrangwloneblsxngkhrng xiksamkhnthiehluxidaekmari kuwri sakhafisiksin kh s 1903 aelasakhaekhmiin kh s 1911 ilns phxling sakhaekhmiin kh s 1954 aelasakhasntiphaphin kh s 1962 aelacxhn bardin sakhafisikssxngkhrngin kh s 1956 aela kh s 1972 4 sthabnewllkhmaesngengxr tngchuxtamaesngengxrephuxihekiyrtiaekekha 3 chiwitswntw aekikhkarsmrsaelakhrxbkhrw aekikh aesngengxrsmrskbmarkaert ocaexn ohw khnlakhnkbmarkaert aesngengxr nkekhluxnihwdankarkhumkaenidinshrth in kh s 1940 ethxesiychiwitin kh s 2012 phwkekhamibutrdwyknsamkhn idaekrxbin ekid kh s 1943 phiethxr ekid kh s 1946 aelaaeslli ekid kh s 1960 5 aesngengxrklawwaphrryakhxngekha miswnsakhythisudinngankhxngekhaodykarduaelthukkhninbanihmikhwamsukh 37 chiwithlngeksiyn aekikh sthabnewllkhmaesngengxr aesngengxreksiynin kh s 1983 khnathiekhaxayuid 65 pi aelayayipxyuban farels inhmubanswxffmbulebkchanemuxngekhmbridcinethsmnthlekhmbridcechxr 3 in kh s 1992 kxngthunewllkhmaelasphakarwicythangkaraephthyidkxtngsunyaesngengxr sungtxmaepliynchuxepnsthabnewllkhmaesngengxr tamchuxkhxngekha 38 sunydngklawepnswnhnungkhxngwithyaekhtcionmewllkhminhmubanhingstn iklkbbankhxngaesngengxr cxhn slstn phukxtngsunyaesngengxraelaprathansunykhnaerkidkhxxnuyatichchuxaesngengxrepnchuxsuny aesngengxryinyxmaetkachbwa thaihdi na 38 aesngengxredinthangipepidsunydwytwexngemuxwnthi 4 tulakhm kh s 1993 sunginkhnannsunyaesngengxryngminkwicypracaimthung 50 khn aettxmaidmibthbathsakhyinokhrngkarcionmmnusy 38 aelaklaymaepnsthabnwicydancionmthiihythisudaehnghnunginolkaesngengxrklawwaekhaimphbhlkthanid waphraecamicring ekhacungklaymaepnnkxiyyniym 39 inbthsmphasnlnginhnngsuxphimph edxaithms in kh s 2000 aesngengxrklawwa phxphmepnekhwkekxrthiekhrng aelaphmkotmaaebbekhwkekxr aelasahrbphwkekha khwamcringkhuxsingthisakhymak phmebiyngebnipcakkhwamechuxehlann aennxnwakhxhnungkkhuxkhnhakhwamcring aetkarkhnhakhwamcringktxngmihlkthan txihphmxyakcaechuxinphraeca phmkthaidyakxyudi phmtxngkarkhxphisucn 40 ekhaptiesthbrrdaskdixswinenuxngcakekhaimtxngkarthukeriykwa esxr odyklawwa phxepnxswinaelwkhunkaetktangcakkhnxunichihmla aelaphmkimxyakcaaetktangcakkhnxun in kh s 1986 ekhayxmrbekhruxngrachxisriyaphrnkhunthrrmsungmismachikidephiyng 24 khnthiyngmichiwitxyuethann 37 39 40 in kh s 2007 smakhmchiwekhmiaehngshrachxanackridrbthuncakkxngthunewllkhmephuxcdekbrksasmudbnthuk 35 elmkhxngaesngengxrthicdbnthukkarwicytngaet kh s 1944 cnthung kh s 1983 nitysar isexins sungrayngankhawniidrayngandwywaaesngengxrphusungepn khnthipliktwcakchuxesiyngmakthisudethathikhunxyakcaphb inkhnannichchiwitthaswnthibaninethsmnthlekhmbridcechxr 41 aesngengxresiychiwitkhnahlbthiorngphyabalaexdedinbruksinekhmbridcemuxwnthi 19 phvscikayn kh s 2013 37 42 inbthkhwamralukthung aesngengxrbrryaytwekhaexngwaepn chaykhnhnungthithaonnnieruxyepuxyinaelb 43 aela imkhxyeknginthangwichakar 44 phlngantiphimphthisakhy aekikhNeuberger A Sanger F 1942 The nitrogen of the potato Biochemical Journal 36 7 9 662 671 doi 10 1042 bj0360662 PMC 1266851 PMID 16747571 Neuberger A Sanger F 1944 The metabolism of lysine Biochemical Journal 38 1 119 125 doi 10 1042 bj0380119 PMC 1258037 PMID 16747737 Sanger F 1945 The free amino groups of insulin Biochemical Journal 39 5 507 515 doi 10 1042 bj0390507 PMC 1258275 PMID 16747948 Sanger F 1947 Oxidation of insulin by performic acid Nature 160 4061 295 296 Bibcode 1947Natur 160 295S doi 10 1038 160295b0 PMID 20344639 S2CID 4127677 Porter R R Sanger F 1948 The free amino groups of haemoglobins Biochemical Journal 42 2 287 294 doi 10 1042 bj0420287 PMC 1258669 PMID 16748281 Sanger F 1949a Fractionation of oxidized insulin Biochemical Journal 44 1 126 128 doi 10 1042 bj0440126 PMC 1274818 PMID 16748471 Sanger F 1949b The terminal peptides of insulin Biochemical Journal 45 5 563 574 doi 10 1042 bj0450563 PMC 1275055 PMID 15396627 Sanger F Tuppy H 1951a The amino acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin 1 The identification of lower peptides from partial hydrolysates Biochemical Journal 49 4 463 481 doi 10 1042 bj0490463 PMC 1197535 PMID 14886310 Sanger F Tuppy H 1951b The amino acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin 2 The investigation of peptides from enzymic hydrolysates Biochemical Journal 49 4 481 490 doi 10 1042 bj0490481 PMC 1197536 PMID 14886311 Sanger F Thompson E O P 1953a The amino acid sequence in the glycyl chain of insulin 1 The identification of lower peptides from partial hydrolysates Biochemical Journal 53 3 353 366 doi 10 1042 bj0530353 PMC 1198157 PMID 13032078 Sanger F Thompson E O P 1953b The amino acid sequence in the glycyl chain of insulin 2 The investigation of peptides from enzymic hydrolysates Biochemical Journal 53 3 366 374 doi 10 1042 bj0530366 PMC 1198158 PMID 13032079 Sanger F Thompson E O P Kitai R 1955 The amide groups of insulin Biochemical Journal 59 3 509 518 doi 10 1042 bj0590509 PMC 1216278 PMID 14363129 Ryle A P Sanger F Smith L F Kitai R 1955 The disulphide bonds of insulin Biochemical Journal 60 4 541 556 doi 10 1042 bj0600541 PMC 1216151 PMID 13249947 Brown H Sanger F Kitai R 1955 The structure of pig and sheep insulins Biochemical Journal 60 4 556 565 doi 10 1042 bj0600556 PMC 1216152 PMID 13249948 Sanger F 1959 Chemistry of Insulin determination of the structure of insulin opens the way to greater understanding of life processes Science 129 3359 1340 1344 Bibcode 1959Sci 129 1340G doi 10 1126 science 129 3359 1340 PMID 13658959 Milstein C Sanger F 1961 An amino acid sequence in the active centre of phosphoglucomutase Biochemical Journal 79 3 456 469 doi 10 1042 bj0790456 PMC 1205670 PMID 13771000 Marcker K Sanger F 1964 N formyl methionyl S RNA Journal of Molecular Biology 8 6 835 840 doi 10 1016 S0022 2836 64 80164 9 PMID 14187409 Sanger F Brownlee G G Barrell B G 1965 A two dimensional fractionation procedure for radioactive nucleotides Journal of Molecular Biology 13 2 373 398 doi 10 1016 S0022 2836 65 80104 8 PMID 5325727 Brownlee G G Sanger F Barrell B G 1967 Nucleotide sequence of 5S ribosomal RNA from Escherichia coli Nature 215 5102 735 736 Bibcode 1967Natur 215 735B doi 10 1038 215735a0 PMID 4862513 S2CID 4270186 Brownlee G G Sanger F 1967 Nucleotide sequences from the low molecular weight ribosomal RNA of Escherichia coli Journal of Molecular Biology 23 3 337 353 doi 10 1016 S0022 2836 67 80109 8 PMID 4291728 Brownlee G G Sanger F Barrell B G 1968 The sequence of 5S ribosomal ribonucleic acid Journal of Molecular Biology 34 3 379 412 doi 10 1016 0022 2836 68 90168 X PMID 4938553 Adams J M Jeppesen P G Sanger F Barrell B G 1969 Nucleotide sequence from the coat protein cistron of R17 bacteriophage RNA Nature 223 5210 1009 1014 Bibcode 1969Natur 223 1009A doi 10 1038 2231009a0 PMID 5811898 S2CID 4152602 Barrell B G Sanger F 1969 The sequence of phenylalanine tRNA from E coli FEBS Letters 3 4 275 278 doi 10 1016 0014 5793 69 80157 2 PMID 11947028 S2CID 34155866 Jeppesen P G Barrell B G Sanger F Coulson A R 1972 Nucleotide sequences of two fragments from the coat protein cistron of bacteriophage R17 ribonucleic acid Biochemical Journal 128 5 993 1006 doi 10 1042 bj1280993h PMC 1173988 PMID 4566195 Sanger F Donelson J E Coulson A R Kossel H Fischer D 1973 Use of DNA Polymerase I Primed by a Synthetic Oligonucleotide to Determine a Nucleotide Sequence in Phage f1 DNA Proceedings of the National Academy of Sciences USA 70 4 1209 1213 Bibcode 1973PNAS 70 1209S doi 10 1073 pnas 70 4 1209 PMC 433459 PMID 4577794 Sanger F Coulson A R 1975 A rapid method for determining sequences in DNA by primed synthesis with DNA polymerase Journal of Molecular Biology 94 3 441 448 doi 10 1016 0022 2836 75 90213 2 PMID 1100841 Sanger F Nicklen S Coulson A R 1977 DNA sequencing with chain terminating inhibitors Proceedings of the National Academy of Sciences USA 74 12 5463 5467 Bibcode 1977PNAS 74 5463S doi 10 1073 pnas 74 12 5463 PMC 431765 PMID 271968 According to the Institute for Scientific Information ISI database by October 2010 this paper had been cited over 64 000 times Sanger F Air G M Barrell B G Brown N L Coulson A R Fiddes C A Hutchinson C A Slocombe P M Smith M 1977 Nucleotide sequence of bacteriophage fX174 DNA Nature 265 5596 687 695 Bibcode 1977Natur 265 687S doi 10 1038 265687a0 PMID 870828 S2CID 4206886 Sanger F Coulson A R 1978 The use of thin acrylamide gels for DNA sequencing FEBS Letters 87 1 107 110 doi 10 1016 0014 5793 78 80145 8 PMID 631324 S2CID 1620755 Sanger F Coulson A R Barrell B G Smith A J Roe B A 1980 Cloning in single stranded bacteriophage as an aid to rapid DNA sequencing Journal of Molecular Biology 143 2 161 178 doi 10 1016 0022 2836 80 90196 5 PMID 6260957 Anderson S Bankier A T Barrell B G De Bruijn M H Coulson A R Drouin J Eperon I C Nierlich D P Roe B A Sanger F Schreier P H Smith A J Staden R Young I G 1981 Sequence and organization of the human mitochondrial genome Nature 290 5806 457 465 Bibcode 1981Natur 290 457A doi 10 1038 290457a0 PMID 7219534 S2CID 4355527 Anderson S De Bruijn M H Coulson A R Eperon I C Sanger F Young I G 1982 Complete sequence of bovine mitochondrial DNA Conserved features of the mammalian mitochondrial genome Journal of Molecular Biology 156 4 683 717 doi 10 1016 0022 2836 82 90137 1 PMID 7120390 Sanger F Coulson A R Hong G F Hill D F Petersen G B 1982 Nucleotide sequence of bacteriophage l DNA Journal of Molecular Biology 162 4 729 773 doi 10 1016 0022 2836 82 90546 0 PMID 6221115 Sanger F 1988 Sequences sequences and sequences Annual Review of Biochemistry 57 1 28 doi 10 1146 annurev bi 57 070188 000245 PMID 2460023 xangxing aekikhaehlngxangxingaethrkinbthkhwam aekikh Seven days 22 28 November 2013 Nature 503 7477 442 443 2013 Bibcode 2013Natur 503 442 doi 10 1038 503442a Allen A K Muir H M 2001 Albert Neuberger 15 April 1908 14 August 1996 Biographical Memoirs of Fellows of the Royal Society 47 369 382 doi 10 1098 rsbm 2001 0021 JSTOR 770373 PMID 15124648 S2CID 72943723 3 0 3 1 3 2 3 3 3 4 3 5 Brownlee George G 2015 Frederick Sanger CBE CH OM 13 August 1918 19 November 2013 Biographical Memoirs of Fellows of the Royal Society 61 437 466 doi 10 1098 rsbm 2015 0013 4 0 4 1 Nobel Prize Facts Nobelprize org subkhnemux 1 September 2015 5 0 5 1 5 2 5 3 The Nobel Prize in Chemistry 1958 Frederick Sanger biography Nobelprize org subkhnemux 10 August 2020 6 0 6 1 6 2 6 3 6 4 6 5 6 6 6 7 6 8 6 9 A Life of Research on the Sequences of Proteins and Nucleic Acids Fred Sanger in conversation with George Brownlee Biochemical Society Edina Film amp Sound Online 9 October 1992 khlngkhxmulekaekbcakaehlngedimemux 13 March 2014 subkhnemux 29 April 2013 Subscription required A 200 min interview divided into 44 segments Notes give the content of each segment lingkesiy Marks Lara Sanger s early life From the cradle to the laboratory The path to DNA sequencing The life and work of Fred Sanger What is Biotechnology subkhnemux 1 September 2015 Jeffers Joe S 2017 Frederick Sanger Two Time Nobel Laureate in Chemistry Springer International Publishing The Nobel Prize in Chemistry 1980 Sanger Frederick 1944 The metabolism of the amino acid lysine in the animal body PhD thesis University of Cambridge Neuberger amp Sanger 1942 Neuberger amp Sanger 1944 Frederick Sanger Ph D Biography and Interview www achievement org American Academy of Achievement Chibnall A C 1942 Bakerian Lecture Amino Acid Analysis and the Structure of Proteins PDF Proceedings of the Royal Society B Biological Sciences 131 863 136 160 Bibcode 1942RSPSB 131 136C doi 10 1098 rspb 1942 0021 S2CID 85124201 Section on insulin starts on page 153 Sanger amp Tuppy 1951a Sanger amp Tuppy 1951b Sanger amp Thompson 1953a Sanger amp Thompson 1953b Sanger F 1958 Nobel lecture The chemistry of insulin PDF Nobelprize org subkhnemux 18 October 2010 Sanger s Nobel lecture was also published in Science Sanger 1959 Marks Lara Sequencing proteins Insulin The path to DNA sequencing The life and work of Fred Sanger What is Biotechnology subkhnemux 1 September 2015 Ryle et al 1955 Stretton A O 2002 The first sequence Fred Sanger and insulin Genetics 162 2 527 532 doi 10 1093 genetics 162 2 527 PMC 1462286 PMID 12399368 The Nobel Prize in Chemistry 1958 Frederick Sanger Nobelprize org subkhnemux 8 October 2010 20 0 20 1 Marks Lara The path to sequencing nucleic acids The path to DNA sequencing The life and work of Fred Sanger What is Biotechnology subkhnemux 1 September 2015 Marcker amp Sanger 1964 Holley R W Apgar J Everett G A Madison J T Marquisee M Merrill S H Penswick J R Zamir A 1965 Structure of a Ribonucleic Acid Science 147 3664 1462 1465 Bibcode 1965Sci 147 1462H doi 10 1126 science 147 3664 1462 PMID 14263761 S2CID 40989800 Brownlee Sanger amp Barrell 1967 Brownlee Sanger amp Barrell 1968 Sanger et al 1973 Sanger amp Coulson 1975 26 0 26 1 Sanger F 1980 Nobel lecture Determination of nucleotide sequences in DNA PDF Nobelprize org subkhnemux 15 September 2019 Sanger et al 1977 xangxingphidphlad payrabu lt ref gt imthuktxng immikarkahndkhxkhwamsahrbxangxingchux Nicklen The Nobel Prize in Chemistry 1980 Paul Berg Walter Gilbert Frederick Sanger Nobelprize org subkhnemux 8 October 2010 Anderson et al 1981 Sanger et al 1982 Walker John 2014 Frederick Sanger 1918 2013 Double Nobel prizewinning genomics pioneer Nature 505 7481 27 Bibcode 2014Natur 505 27W doi 10 1038 505027a PMID 24380948 The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1972 Nobelprize org subkhnemux 1 September 2015 Blackburn E H 1974 Sequence studies on bacteriophage OX174 DNA by transcription PhD thesis University of Cambridge The Nobel Prize in Physiology or Medicine 2009 Nobelprize org subkhnemux 1 September 2015 Schlessinger David PDF National Human Genome Research Institute NHGRI genome gov March 2018 37 0 37 1 37 2 Frederick Sanger OM The Telegraph 20 November 2013 ekbcakaehlngedimemux 12 January 2022 subkhnemux 20 November 2013 38 0 38 1 38 2 Frederick Sanger Wellcome Trust Sanger Institute khlngkhxmulekaekbcakaehlngedimemux 7 emsayn 2011 subkhnemux 12 tulakhm 2010 39 0 39 1 Hargittai Istvan April 1999 Interview Frederick Sanger The Chemical Intelligencer New York Springer Verlag 4 2 6 11 This interview which took place on 16 September 1997 was republished in Hargittai Istvan 2002 Chapter 5 Frederick Sanger Candid science II conversations with famous biomedical scientists London Imperial College Press pp 73 83 ISBN 978 1 86094 288 4 40 0 40 1 Ahuja Anjana 12 January 2000 The double Nobel laureate who began the book of life The Times London p 40 khlngkhxmulekaekbcakaehlngedimemux 11 December 2008 subkhnemux 18 October 2010 odythang warwick ac uk Bhattachjee Yudhijit b k 2007 Newsmakers A Life in Science Science 317 5840 879 doi 10 1126 science 317 5840 879e S2CID 220092058 Frederick Sanger Nobel Prize winner dies at 95 BBC co uk 20 November 2013 subkhnemux 20 November 2013 Frederick Sanger Unassuming British biochemist whose pivotal and far reaching discoveries made him one of a handful of double Nobel prizewinners The Times London 21 November 2013 p 63 Frederick Sanger s achievements cannot be overstated The Conversation 21 November 2013 aehlngxangxingephimetim aekikh Brownlee George G 2014 Fred Sanger double Nobel laureate a biography Cambridge UK Cambridge University Press ISBN 978 1 107 08334 9 Chapters 4 6 contain the 1992 interview that the author conducted with Sanger Finch John 2008 A Nobel Fellow on every floor a history of the Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology Cambridge Medical Research Council ISBN 978 1 84046 940 0 Garcia Sancho Miguel 2010 A new insight into Sanger s development of sequencing from proteins to DNA 1943 1977 PDF Journal of the History of Biology 43 2 265 323 doi 10 1007 s10739 009 9184 1 hdl 20 500 11820 e4febe48 772a 4f47 a1c5 a5ca89505367 PMID 20665230 S2CID 1134280 Sanger F Dowding M 1996 Selected Papers of Frederick Sanger with commentaries Singapore World Scientific ISBN 978 981 02 2430 1 Interviews with Nobel Prize winning scientists Dr Frederick Sanger British Broadcasting Corporation c 1985 Interviewed by Lewis Wolpert Duration 1 hour aehlngkhxmulxun aekikhkhxmmxns miphaphaelasuxekiywkb efredxrik aesngengxrThe Sanger Institute About the 1958 Nobel Prize About the 1980 Nobel Prize Fred Sanger 2001 Video Documentary by The Vega Science Trust phaphehmuxnkhxng efredxrik aesngengxr thihxsilpphaphehmuxnaehngchati lxndxn Frederick Sanger interviewed by Alan Macfarlane 24 August 2007 video also available on Video thiyuthub Duration 57 minutes Frederick Sanger archive collection Wellcome Library finding aid for the digitised collection efredxrik aesngengxr thi Nobelprize org ekhathungcak https th wikipedia org w index php title efredxrik aesngengxr amp oldid 10337979, wikipedia, วิกิ หนังสือ, หนังสือ, ห้องสมุด,

บทความ

, อ่าน, ดาวน์โหลด, ฟรี, ดาวน์โหลดฟรี, mp3, วิดีโอ, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, รูปภาพ, เพลง, เพลง, หนัง, หนังสือ, เกม, เกม