fbpx
วิกิพีเดีย

การม้วนพับโปรตีน

สิงหาคม 16, 2021

การม้วนพับโปรตีน เป็นกระบวนการทางกายภาพที่สายโปรตีนกลายสภาพเป็นโครงสร้างสามมิติ อันเป็นรูปแบบที่เกิดขึ้นอย่างรวดเร็วและทำซ้ำได้ที่มีความสำคัญทางชีววิทยา กระบวนการนี้เกิดขึ้นหลังชีวสังเคราะห์โปรตีน ในการถอดรหัส ยีนหรือส่วนของดีเอ็นเอที่เข้ารหัสโปรตีนจะแปลงเป็นเอ็มอาร์เอ็นเอ ซึ่งต่อมาเอ็มอาร์เอ็นเอจะถูกแปลรหัสโดยใช้สายนิวคลีโอไทด์ที่ไรโบโซมเพื่อกำหนดสายกรดอะมิโน จากนั้นไรโบโซมจะเร่งปฏิกิริยาในการสร้างพันธะเพปไทด์ระหว่างหมู่อะมิโนจนได้สายพอลิเพปไทด์ หมู่อะมิโนแต่ละหมู่ในสายพอลิเพปไทด์จะจับกันเป็นโครงสร้างที่กำหนดตามลำดับกรดอะมิโนและโครงสร้างปฐมภูมิ (หลักของแอนฟินเซน) โดยมีโปรตีนที่เรียกว่าแชเพอโรนช่วยในการม้วนพับและทำให้คงตัว โปรตีนที่ม้วนพับแล้วจะเรียกว่าสภาพดั้งเดิม (native state)

โปรตีนก่อนและหลังม้วนพับ

โครงสร้างสามมิติที่ถูกต้องมีความสำคัญยิ่งต่อการทำงานของโปรตีน อย่างไรก็ตามบางส่วนของโปรตีนจะยังคงสภาพไม่ม้วนพับ การม้วนพับโปรตีนเกี่ยวข้องกับการจับกันของกรดอะมิโนอย่างสุ่ม และเชื่อว่าพลวัตโปรตีนมีผลต่อการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้าง การม้วนพับที่ล้มเหลวก่อให้เกิดโปรตีนที่ไม่ทำงาน และบางกรณีเหนี่ยวนำให้เกิดความผิดปกติ โรคและการเสื่อมของระบบประสาทหลายชนิดเชื่อว่าเป็นผลมาจากการสะสมของเส้นใยแอมีลอยด์ที่เกิดจากโปรตีนที่ม้วนพับผิดปกติ ภูมิแพ้หลายชนิดมีสาเหตุจากโปรตีนบางชนิดที่ม้วนพับไม่ถูกต้อง ทำให้ระบบภูมิคุ้มกันไม่สามารถผลิตสารภูมิต้านทาน ซึ่งเป็นโปรตีนที่ใช้ตรวจจับและทำลายสิ่งแปลกปลอมในร่างกาย

การเสียสภาพธรรมชาติ (denaturation) เป็นกระบวนการที่ทำให้โปรตีนสูญเสียโครงสร้างจตุรภูมิ โครงสร้างตติยภูมิ และโครงสร้างทุติยภูมิในสภาพดั้งเดิม กลายเป็นโครงสร้างปฐมภูมิที่เป็นสายยาว การเสียสภาพธรรมชาติเกิดจากโปรตีนทำปฏิกิริยากับกรด–เบสแก่ เกลืออนินทรีย์เข้มข้น ตัวทำละลายอินทรีย์ การแผ่รังสี และความร้อน หากโปรตีนเสียสภาพธรรมชาติในเซลล์สิ่งมีชีวิตจะส่งผลต่อการทำงานของเซลล์และอาจนำไปสู่การตายของเซลล์

ระยะเวลาในกระบวนการม้วนพับแตกต่างไปตามชนิดโปรตีน เมื่อศึกษาภายนอก (in vitro) การม้วนพับอาจใช้เวลานานหลายนาทีหรือหลายชั่วโมงเนื่องจากต้องผ่านกระบวนการเปลี่ยนไอโซเมอร์ของโพรลีนและขั้นตอนอื่น ๆ ก่อนจะเสร็จสมบูรณ์ แต่ในทางตรงกันข้าม โดเมนโปรตีนขนาดเล็กมากที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนร้อยหมู่สามารถม้วนพับได้ภายในขั้นตอนเดียว โดยหน่วยเวลามาตรฐานในการม้วนพับอยู่ที่หลักมิลลิวินาที และเคยมีการพบโปรตีนที่เสร็จสิ้นการม้วนพับภายในเวลาไม่กี่ไมโครวินาที

ทั้งนี้ การทำนายโครงสร้างโปรตีนที่ม้วนพับอย่างถูกต้องเป็นเป้าหมายหลักของสาขาวิชาชีววิทยาเชิงคำนวณมาตั้งแต่ปลายคริสต์ทศวรรษที่ 1960

อ้างอิง

  1. "Transcription - Genetics". Britannica. สืบค้นเมื่อ December 3, 2020.
  2. "Translation - Genetics". Britannica. สืบค้นเมื่อ December 3, 2020.
  3. Anfinsen CB (July 1972). "The formation and stabilization of protein structure". The Biochemical Journal. 128 (4): 737–49. doi:10.1042/bj1280737. PMC 1173893. PMID 4565129.
  4. Saibil, Helen (October 2013). "Chaperone machines for protein folding, unfolding and disaggregation". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 14 (10): 630–642. doi:10.1038/nrm3658. สืบค้นเมื่อ December 3, 2020.
  5. Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert (2002). "3. Protein Structure and Function". Biochemistry. San Francisco: W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4684-3.
  6. Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walters, Peter (2002). "The Shape and Structure of Proteins". Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. New York and London: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  7. Zhao, Qinyi (2013). "Nature of Protein Dynamics and Thermodynamics" (PDF). Reviews in Theoretical Science. 1: 1–19. สืบค้นเมื่อ December 3, 2020.
  8. Selkoe DJ (December 2003). "Folding proteins in fatal ways". Nature. 426 (6968): 900–4. Bibcode:2003Natur.426..900S. doi:10.1038/nature02264. PMID 14685251. S2CID 6451881.
  9. Alberts, Bruce; Bray, Dennis; Hopkin, Karen; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2010). "Protein Structure and Function". Essential cell biology (Third ed.). New York, NY: Garland Science. pp. 120–70. ISBN 978-0-8153-4454-4.
  10. Mosby's Medical Dictionary (8th ed.). Elsevier. 2009. สืบค้นเมื่อ 1 October 2013.
  11. Samson, Andre L.; Ho, Bosco; Au, Amanda E.; Schoenwaelder, Simone M.; Smyth, Mark J.; Bottomley, Stephen P.; Kleifeld, Oded; Medcalf, Robert L. (2016-11-01). "Physicochemical properties that control protein aggregation also determine whether a protein is retained or released from necrotic cells". Open Biology. 6 (11): 160098. doi:10.1098/rsob.160098. ISSN 2046-2441. PMC 5133435. PMID 27810968.
  12. Kim PS, Baldwin RL (1990). "Intermediates in the folding reactions of small proteins". Annual Review of Biochemistry. 59: 631–60. doi:10.1146/annurev.bi.59.070190.003215. PMID 2197986.
  13. Jackson SE (1998). "How do small single-domain proteins fold?". Folding & Design. 3 (4): R81-91. doi:10.1016/S1359-0278(98)00033-9. PMID 9710577.
  14. Kubelka J, Hofrichter J, Eaton WA (February 2004). "The protein folding 'speed limit'". Current Opinion in Structural Biology. 14 (1): 76–88. doi:10.1016/j.sbi.2004.01.013. PMID 15102453.

แหล่งข้อมูลอื่น

  •   วิกิมีเดียคอมมอนส์มีสื่อเกี่ยวกับ การม้วนพับโปรตีน
  • "Protein Folding and Processing". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  บทความเกี่ยวกับชีวเคมี เคมีอินทรีย์ และโมเลกุลชีวภาพนี้ยังเป็นโครง คุณสามารถช่วยวิกิพีเดียได้โดยเพิ่มข้อมูล

สิงหาคม 16, 2021
การม, วนพ, บโปรต, เป, นกระบวนการทางกายภาพท, สายโปรต, นกลายสภาพเป, นโครงสร, างสามม, นเป, นร, ปแบบท, เก, ดข, นอย, างรวดเร, วและทำซ, ำได, ความสำค, ญทางช, วว, ทยา, กระบวนการน, เก, ดข, นหล, งช, วส, งเคราะห, โปรต, ในการถอดรห, นหร, อส, วนของด, เอ, นเอท, เข, ารห, สโปร. karmwnphboprtin epnkrabwnkarthangkayphaphthisayoprtinklaysphaphepnokhrngsrangsammiti xnepnrupaebbthiekidkhunxyangrwderwaelathasaidthimikhwamsakhythangchiwwithya krabwnkarniekidkhunhlngchiwsngekhraahoprtin inkarthxdrhs yinhruxswnkhxngdiexnexthiekharhsoprtincaaeplngepnexmxarexnex 1 sungtxmaexmxarexnexcathukaeplrhsodyichsayniwkhlioxithdthiirobosmephuxkahndsaykrdxamion caknnirobosmcaerngptikiriyainkarsrangphnthaephpithdrahwanghmuxamioncnidsayphxliephpithd 2 hmuxamionaetlahmuinsayphxliephpithdcacbknepnokhrngsrangthikahndtamladbkrdxamionaelaokhrngsrangpthmphumi hlkkhxngaexnfinesn 3 odymioprtinthieriykwaaechephxornchwyinkarmwnphbaelathaihkhngtw 4 oprtinthimwnphbaelwcaeriykwasphaphdngedim native state oprtinkxnaelahlngmwnphb okhrngsrangsammitithithuktxngmikhwamsakhyyingtxkarthangankhxngoprtin xyangirktambangswnkhxngoprtincayngkhngsphaphimmwnphb 5 karmwnphboprtinekiywkhxngkbkarcbknkhxngkrdxamionxyangsum 6 aelaechuxwaphlwtoprtinmiphltxkarepliynaeplngkhxngokhrngsrang 7 karmwnphbthilmehlwkxihekidoprtinthiimthangan aelabangkrniehniywnaihekidkhwamphidpkti orkhaelakaresuxmkhxngrabbprasathhlaychnidechuxwaepnphlmacakkarsasmkhxngesniyaexmilxydthiekidcakoprtinthimwnphbphidpkti 8 phumiaephhlaychnidmisaehtucakoprtinbangchnidthimwnphbimthuktxng thaihrabbphumikhumknimsamarthphlitsarphumitanthan sungepnoprtinthiichtrwccbaelathalaysingaeplkplxminrangkay 9 karesiysphaphthrrmchati denaturation epnkrabwnkarthithaihoprtinsuyesiyokhrngsrangcturphumi okhrngsrangttiyphumi aelaokhrngsrangthutiyphumiinsphaphdngedim klayepnokhrngsrangpthmphumithiepnsayyaw karesiysphaphthrrmchatiekidcakoprtinthaptikiriyakbkrd ebsaek ekluxxninthriyekhmkhn twthalalayxinthriy karaephrngsi aelakhwamrxn 10 hakoprtinesiysphaphthrrmchatiinesllsingmichiwitcasngphltxkarthangankhxngesllaelaxacnaipsukartaykhxngesll 11 rayaewlainkrabwnkarmwnphbaetktangiptamchnidoprtin emuxsuksaphaynxk in vitro karmwnphbxacichewlananhlaynathihruxhlaychwomngenuxngcaktxngphankrabwnkarepliynixosemxrkhxngophrlinaelakhntxnxun kxncaesrcsmburn 12 aetinthangtrngknkham odemnoprtinkhnadelkmakthiprakxbdwykrdxamionrxyhmusamarthmwnphbidphayinkhntxnediyw 13 odyhnwyewlamatrthaninkarmwnphbxyuthihlkmilliwinathi aelaekhymikarphboprtinthiesrcsinkarmwnphbphayinewlaimkiimokhrwinathi 14 thngni karthanayokhrngsrangoprtinthimwnphbxyangthuktxngepnepahmayhlkkhxngsakhawichachiwwithyaechingkhanwnmatngaetplaykhristthswrrsthi 1960xangxing aekikh Transcription Genetics Britannica subkhnemux December 3 2020 Translation Genetics Britannica subkhnemux December 3 2020 Anfinsen CB July 1972 The formation and stabilization of protein structure The Biochemical Journal 128 4 737 49 doi 10 1042 bj1280737 PMC 1173893 PMID 4565129 Saibil Helen October 2013 Chaperone machines for protein folding unfolding and disaggregation Nature Reviews Molecular Cell Biology 14 10 630 642 doi 10 1038 nrm3658 subkhnemux December 3 2020 Berg Jeremy M Tymoczko John L Stryer Lubert 2002 3 Protein Structure and Function Biochemistry San Francisco W H Freeman ISBN 978 0 7167 4684 3 Alberts Bruce Johnson Alexander Lewis Julian Raff Martin Roberts Keith Walters Peter 2002 The Shape and Structure of Proteins Molecular Biology of the Cell Fourth Edition New York and London Garland Science ISBN 978 0 8153 3218 3 Zhao Qinyi 2013 Nature of Protein Dynamics and Thermodynamics PDF Reviews in Theoretical Science 1 1 19 subkhnemux December 3 2020 Selkoe DJ December 2003 Folding proteins in fatal ways Nature 426 6968 900 4 Bibcode 2003Natur 426 900S doi 10 1038 nature02264 PMID 14685251 S2CID 6451881 Alberts Bruce Bray Dennis Hopkin Karen Johnson Alexander Lewis Julian Raff Martin Roberts Keith Walter Peter 2010 Protein Structure and Function Essential cell biology Third ed New York NY Garland Science pp 120 70 ISBN 978 0 8153 4454 4 Mosby s Medical Dictionary 8th ed Elsevier 2009 subkhnemux 1 October 2013 Samson Andre L Ho Bosco Au Amanda E Schoenwaelder Simone M Smyth Mark J Bottomley Stephen P Kleifeld Oded Medcalf Robert L 2016 11 01 Physicochemical properties that control protein aggregation also determine whether a protein is retained or released from necrotic cells Open Biology 6 11 160098 doi 10 1098 rsob 160098 ISSN 2046 2441 PMC 5133435 PMID 27810968 Kim PS Baldwin RL 1990 Intermediates in the folding reactions of small proteins Annual Review of Biochemistry 59 631 60 doi 10 1146 annurev bi 59 070190 003215 PMID 2197986 Jackson SE 1998 How do small single domain proteins fold Folding amp Design 3 4 R81 91 doi 10 1016 S1359 0278 98 00033 9 PMID 9710577 Kubelka J Hofrichter J Eaton WA February 2004 The protein folding speed limit Current Opinion in Structural Biology 14 1 76 88 doi 10 1016 j sbi 2004 01 013 PMID 15102453 aehlngkhxmulxun aekikh wikimiediykhxmmxnsmisuxekiywkb karmwnphboprtin Protein Folding and Processing National Center for Biotechnology Information U S National Library of Medicine bthkhwamekiywkbchiwekhmi ekhmixinthriy aelaomelkulchiwphaphniyngepnokhrng khunsamarthchwywikiphiediyidodyephimkhxmulekhathungcak https th wikipedia org w index php title karmwnphboprtin amp oldid 9159376, wikipedia, วิกิ หนังสือ, หนังสือ, ห้องสมุด,

บทความ

, อ่าน, ดาวน์โหลด, ฟรี, ดาวน์โหลดฟรี, mp3, วิดีโอ, mp4, 3gp, jpg, jpeg, gif, png, รูปภาพ, เพลง, เพลง, หนัง, หนังสือ, เกม, เกม